Πヘリックスのソースを表示

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[[Image:Pi_helix_neg55_neg70_sideview.png|thumb|right|250px|πヘリックス中の[[アラニン]]を横から見た原子模型。2つの水素結合は[[マゼンタ]]で色付けしてある。[[酸素]]-[[水素]]間の距離は1.65Åである。ポリペプチド鎖は上向き、すなわち[[N末端]]が下、[[C末端]]が上に位置している。アミノ酸の側鎖が下向き、つまりN末端の方を向いていることにも注意して欲しい。]]
'''πヘリックス'''は、[[蛋白質|タンパク質]]中に見られる[[二次構造]]の一つである。

== 標準的な構造 ==
通常のπヘリックスは右巻きの[[螺旋|らせん]]である。構成する[[アミノ酸]]は87°ずつ回転しながら4.4残基で1巻きし、1巻きごとに軸方向に1.15Å進む。さらにアミノ酸の[[アミノ基]]は5つ先のアミノ酸の[[カルボキシル基]]と[[水素結合]]を形成する。これが[[310ヘリックス|3<sub>10</sub>ヘリックス]]だと3残基先の、[[αヘリックス]]だと4残基先のアミノ酸との結合になる。

πヘリックスの残基の[[二面角]] (φ, ψ) は、(-55°, -70°) に近い値を取るが、実は二面角の合計が-125°となるような値を取りうる。これと比べ、3<sub>10</sub>ヘリックスだと二面角の合計はおよそ-75°、αヘリックスだとおよそ-105°となる。全てのトランス型[[ポリペプチド]]ヘリックスの[[回転角]]Ωを与える公式は次のような式になる。
: <math>3 \cos \Omega = 1 - 4 \cos^{2} \left( \frac{\phi + \psi}{2} \right)</math>

== 左巻きの構造 ==
原理的には、二面角の符号を変えて (φ, ψ) を (55°, 70°) とすることにより、左巻きのπヘリックスを構成することも可能である。擬鏡像体のヘリックスは右向きのものと同じく、4.4残基で1回転し、1回転あたり1.5Å進む。しかしアミノ酸残基自体が左向きの[[キラリティ]]を持っているため、これは真の[[鏡像体]]にはならない。天然に存在するアミノ酸でφが55°の値を取れるのは[[グリシン]]のみであるため、左向きの長いπヘリックスは普通見られない。

== 参考文献 ==
* Pauling L, Corey RB and Branson HR. (1951) "The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain", ''Proc. Nat. Acad. Sci. Wash.'', '''37''', 205.

== 関連項目 ==
* [[αヘリックス]]
* [[310ヘリックス|3<sub>10</sub>ヘリックス]]
* [[二次構造]]

{{二次構造}}
{{デフォルトソート:はいへりつくす}}
[[Category:立体化学]]
[[Category:タンパク質構造]]