クチナーゼのソースを表示

{{enzyme
| Name = cutinase
| EC_number = 3.1.1.74
| CAS_number = 
| IUBMB_EC_number = 3/1/1/74
| GO_code = 0050525
| image = PDB_1cex_EBI.jpg
| width = 
| caption = ''Fusarium solani''のクチナーゼの構造. PDB {{PDBe|1cex}}.<ref name="pmid9175860">{{cite journal |author=Longhi S, Czjzek M, Lamzin V, Nicolas A, Cambillau C |title=Atomic resolution (1.0 A) crystal structure of Fusarium solani cutinase: stereochemical analysis |journal=J. Mol. Biol. |volume=268 |issue=4 |pages=779–99 |year=1997 |month=May |pmid=9175860 |doi=10.1006/jmbi.1997.1000 |url=}}</ref>
}}
'''クチナーゼ'''(Cutinase,{{EC number|3.1.1.74}})は、以下の[[化学反応]]を[[触媒]]する[[酵素]]である。
:クチン + H<sub>2</sub>O <math>\rightleftharpoons</math>クチン単量体

従って、酵素の基質は[[クチン (物質)|クチン]]と[[水]]、生成物はクチン単量体である。

この酵素は、[[加水分解酵素]]に分類され、特にカルボキシル[[エステル結合]]に作用する。系統名は、'''クチンヒドロラーゼ'''(cutin hydrolase)である。

==菌のクチナーゼ==
植物の地上部分の組織は、不溶性の重合化合物で、[[脂肪酸]]の[[ポリエステル]]であるクチンでできた[[クチクラ]]で覆われている<ref
name="PUB00000292">{{cite journal |author=Ettinger WF, Thukral SK, Kolattukudy PE |title=Structure of cutinase gene, cDNA, and the derived amino acid sequence from phytopathogenic fungi |journal=Biochemistry |volume=26 |issue= 24|pages=7883–7892 |year=1987 |doi=10.1021/bi00398a052}}</ref>。植物に病気を引き起こす[[菌]]は菌体外に、発病に重要な役割を果たす[[消化酵素]]を生産する<ref name="PUB00003749">{{cite journal |author=Sweigard JA, Chumley FG, Valent B |title=Cloning and analysis of CUT1, a cutinase gene from Magnaporthe grisea |journal=Mol. Gen. Genet. |volume=232 |issue=2 |pages=174–182 |year=1992 |pmid=1557023}}</ref>。この酵素には、クチンを分解するクチナーゼが含まれ、菌がクチクラ層を通過するのを手助けする。酵素の阻害により、菌はクチクラを通って感染できなくなる。[[胞子]]表面の少量のクチナーゼによって切り出されたクチン単量体は、胞子からのクチナーゼの分泌量を大幅に増加させるが、この機構については未だ分かっていない<ref name="PUB00000292" /><ref name="PUB00003749" />。

==構造==
クチナーゼは、Ser, His, Asp残基を持つ[[セリンエステラーゼ]]である<ref name="PUB00000292" />。中央の5つの平行な[[βシート]]がシートの両端の5つの[[αヘリックス]]で覆われたα-β構造を持つ。[[活性部位]]の溝は、他の[[リパーゼ]]が持つ疎水性の蓋と比べると、[[アミノ酸]]側鎖で形成された2つの薄いブリッジで部分的に覆われている<ref name="PUB00004118">{{cite journal |author=Cambillau C, Martinez C, De Geus P, Lauwereys M, Matthyssens G |title=Fusarium solani cutinase is a lipolytic enzyme with a catalytic serine accessible to solvent |journal=Nature |volume=356 |issue=6370 |pages=615–618 |year=1992 |pmid=1560844 |doi=10.1038/356615a0}}</ref>。またこのタンパク質は、2つの[[ジスルフィド結合]]を持っている。この結合は、酵素活性に不可欠であり、切断されると酵素活性は完全に失われる<ref name="PUB00000292" />。2つのクチナーゼ様タンパク質(MtCY39.35とMtCY339.08c)が、[[結核菌]]の[[ゲノム]]から発見されている。

==出典==
{{reflist|1}}
* {{cite journal | author = Garcia-Lepe R, Nuero OM, Reyes F, Santamaria F | year = 1997 | title = Lipases in autolysed cultures of filamentous fungi | journal = Lett. Appl. Microbiol.  | volume = 25 | pages = 127&ndash;30  | pmid = 9281862 | doi = 10.1046/j.1472-765X.1997.00187.x | issue = 2 }}
* {{cite journal | author = Purdy RE, Kolattukudy PE | year = 1975 | title = Hydrolysis of plant cuticle by plant pathogens. Purification, amino acid composition, and molecular weight of two isozymes of cutinase and a nonspecific esterase from Fusarium solani f. pisi | journal = Biochemistry | volume = 14 | pages = 2824&ndash;31  | pmid = 1156575 | doi = 10.1021/bi00684a006 | issue = 13 }}
* {{cite journal | author = Purdy RE, Kolattukudy PE | year = 1975 | title = Hydrolysis of plant cuticle by plant pathogens. Properties of cutinase I, cutinase II, and a nonspecific esterase isolated from Fusarium solani pisi | journal = Biochemistry | volume = 14 | pages = 2832&ndash;40  | pmid = 239740 | doi = 10.1021/bi00684a007 | issue = 13 }}

{{デフォルトソート:くちなせ}}
[[Category:EC 3.1.1]]