クレアチナーゼのソースを表示

{{enzyme
| Name = クレアチナーゼ
| EC_number = 3.5.3.3
| CAS_number = 37340-58-2
| IUBMB_EC_number = 3/5/3/3
| GO_code = 0016980
| image = 
| width = 
| caption = 
}}
'''クレアチナーゼ'''(Creatinase)は、以下の[[化学反応]]を[[触媒]]する[[酵素]]である。
:[[クレアチン]] + [[水]] <math>\rightleftharpoons</math> [[サルコシン]] + [[尿素]]

従って、この酵素の基質はクレアチンと水の2つ、生成物はサルコシンと尿素の2つである。

未変性の酵素は2つの単量体サブユニットから構成されることが[[SDS-ポリアクリルアミドゲル電気泳動]]によって示されている。これらのサブユニットの分子量は、47,000 g/molと推定される<ref name="pmid8443">{{cite journal |vauthors=Yoshimoto T, Oka I, Tsuru D |title=Purification, crystallization, and some properties of creatine amidinohydrolase from Pseudomonas putida |journal=J. Biochem. |volume=79 |issue=6 |pages=1381-3 |date=June 1976 |pmid=8443 |doi= |url=}}</ref>。この酵素はホモ二量体として作用し、[[塩化コリン]]によって誘導される。各単量体は、小さなN末端[[タンパク質ドメイン|ドメイン]]と大きなC末端ドメインの2つの明確なドメイン構造を持つ。2つの活性部位は、一方の単量体の大ドメインの残基ともう一方の単量体の小ドメインのいくつかの残基から構成されている。阻害実験により、活性部位もしくはその近傍に[[スルフヒドリル基]]があることが示唆されている<ref name="pmid8443" />。クレアチナーゼは、pH 8で最も活性が高く、37℃ 24時間の条件ではpH 6–8の範囲が最も安定であることが見いだされた<ref name="pmid8443" />。

この酵素は[[加水分解酵素]]に分類され、[[ペプチド結合]]以外の[[炭素]]-[[窒素]]結合、特に鎖状の[[アミジン]]を切断する。系統名は、'''クレアチンアミジノヒドロラーゼ'''(creatine amidinohydrolase)である。[[アルギニンとプロリンの代謝]]に関与する。

==構造==
2017年末時点で、2つの構造が解明されている。[[蛋白質構造データバンク]]のコードは、{{PDB link|1CHM}}と{{PDB link|1KP0}}である。

==出典==
{{cite web |url=http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=3O5V |title=RCSB Protein Data Bank - Structure Summary for 3O5V - The Crystal Structure of the Creatinase/Prolidase N-terminal domain of an X-PRO dipeptidase from Streptococcus pyogenes to 1.85A |format= |work= |accessdate=2018-10-06}}
{{reflist|1}}
* {{cite journal | vauthors = ROCHE J, LACOMBE G, GIRARD H | year = 1950 | title = [On the specificity of certain bacterial deguanidases generating urea and on arginindihydrolase.] | journal = Biochim. Biophys. Acta  | volume = 6 | pages = 210&ndash;6  | pmid = 14791411 | issue = 1 | doi = 10.1016/0006-3002(50)90093-x}}

{{デフォルトソート:くれあちなあせ}}
[[Category:EC 3.5.3]]