ジンクフィンガーのソースを表示

{{出典の明記|date=2017年9月22日 (金) 11:22 (UTC)}}

[[Image:Zinc finger rendered.png|thumb|250px|right|ジンクフィンガーの模式図。亜鉛は黄緑色で表され、ヒスチジン、システイン2残基ずつと結合している]]
[[ファイル:C2H2 zinc finger primary structure.svg|サムネイル|156x156ピクセル|ジンクフィンガーの名の由来となった手掌様構造]]
[[Image:Zinc finger DNA complex.png|thumb|250px|right|DNAと結合する、3つのジンクフィンガーを持ったZif268]]
'''ジンクフィンガー'''（Zinc finger）は[[タンパク質ドメイン]]の大きな[[スーパーファミリー]]の1つで、[[デオキシリボ核酸|DNA]]に結合する性質を持つ。ジンクフィンガーは2つの逆平行[[βシート]]と1つの[[αヘリックス]]からなる。小さすぎて疎水中心を持たないため[[亜鉛]]イオンが安定化にとって重要である。

==分類==
最もよく研究されたC<sub>2</sub>H<sub>2</sub>クラスのジンクフィンガーでは、βシートの2つの[[システイン]]残基とαヘリックスの2つの[[ヒスチジン]]残基が亜鉛イオンとの結合に関わっていた。ジンクフィンガーの他の2つのクラスはC<sub>4</sub>とC<sub>6</sub>である。亜鉛イオンがDNAと結合して特別な構造[[モチーフ (生物学)|モチーフ]]を形成するため、ジンクフィンガーは遺伝子調節に重要な役割を果たす。

==構造==
それぞれのジンクフィンガーの構造はよく保存され、およそ30のアミノ酸残基からなり、ββαフォールドで亜鉛イオンを持つ。αヘリックスはC末端、βシートはN末端に位置する。

<chem>Cys-X{}2-4-Cys-X{}3-Phe-X{}5-Leu-X{}2-His-X{}3-His</chem> という[[保存配列]]を持つ。

==タンパク質==
Zif268などの多くの[[転写因子]]や調節タンパク質がジンクフィンガーを持つ。これらのタンパク質では通常、DNA二重らせんの主溝とジンクフィンガーのαヘリックスが相互作用する。

初期の[[神経]]の発達を調整する、[[ニューロン]]特異的な転写因子もジンクフィンガー構造を持つ。

==結合==
DNAと結合するαヘリックス中のアミノ酸残基は-1、3、6の位置にあり、αヘリックスが部分的に緩むことによりDNAと結合できるようになる。そのほかの位置のアミノ酸は、タンパク質が特定の塩基の位置に配置できるように支援したり、反対の鎖と4番目の結合を作ったりして結合特異性の維持に役立っている。

==関連項目==
*[[ジンクフィンガーヌクレアーゼ]]

{{デフォルトソート:しんくふいんかあ}}
[[Category:亜鉛タンパク質]]
[[Category:金属タンパク質]]
[[Category:タンパク質構造]]
[[Category:タンパク質ドメイン]]