乳酸ラセマーゼのソースを表示

{{Enzyme
| Name = 乳酸ラセマーゼ
| EC_number = 5.1.2.1
| CAS_number = 9024-05-9
| IUBMB_EC_number = 5/1/2/1
| GO_code = 
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| caption =
}}
'''乳酸ラセマーゼ'''({{lang|en|lactate racemase}})は、[[乳酸]]の2つの[[立体異性体]]の間の相互変換を触媒する[[酵素]]である。

:(''S'')-乳酸 <math>\rightleftharpoons</math> (''R'')-乳酸

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 Image:L-Milchsäure.svg|(''S'')-乳酸・{{small|L}}-乳酸
 Image:D-Milchsäure.svg|(''R'')-乳酸・{{small|D}}-乳酸
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== 分布 ==
[[乳酸菌]]のうち{{snamei|Lactobacillus sakei}}、{{snamei|Lactobacillus curvatus}}、{{snamei|Lactobacillus plantarum}}など数種で知られている。また乳酸菌以外でも[[クロストリジウム]]（[[嫌気性]][[真正細菌]]）や特定の[[好塩菌|好塩]][[古細菌]]などで活性が示されている<ref name=Goffin>{{cite journal |author=Goffin Philippe |title=Lactate racemization as a rescue pathway for supplying D-lactate to the cell wall biosynthesis machinery in Lactobacillus plantarum |journal=J. Bacteriol. |volume=187 |issue=19 |pages=6750-61 |year=2005 |url=http://jb.asm.org/cgi/content/abstract/187/19/6750 |pmid=16166538 |doi=10.1128/JB.187.19.6750-6761.2005 |pmc=1251571 |author-separator=, |author2=Deghorain Marie |author3=Mainardi Jean-Luc |display-authors=3 |last4=Tytgat |first4=I. |last5=Champomier-Verges |first5=M.-C. |last6=Kleerebezem |first6=M. |last7=Hols |first7=P.}}</ref>。なお乳酸ラセマーゼをコードする''larA''遺伝子自体は広範な[[原核生物]]から見出されている<ref name=Desguin>{{cite journal|author=Desguin ''et al.''|year=2014|title=Lactate racemase is a nickel-dependent enzyme activated by a widespread maturation system|journal=Nat. Comm.|volume=5|pages=3615|doi=10.1038/ncomms4615}}</ref>。

==構造と性質==
[[酸化]]に強い感受性があるため[[生化学]]的研究はほとんど行われていない<ref name=Goffin />。1968年に{{snamei|L. sakei}}の乳酸ラセマーゼを用いた研究があり、[[分子量]]およそ25kDaで鉄イオンの関与が示唆されていた<ref name=Hiyama>{{cite journal |author=Hiyama T, Fukui S, Kitahara K |title=Purification and properties of lactate racemase from Lactobacillus sake |journal=J. Biochem. |volume=64 |issue=1 |pages=99-107 |year=1968 |pmid=5707819 |doi=}}</ref>。一方2014年になって{{snamei|L. plantarum}}の乳酸ラセマーゼの遺伝子''larA''が同定されたが、それによれば[[分子量]]はおよそ46kDaで活性に[[ニッケル]]を要求する<ref name=Desguin />。

==反応機構==
{{snamei|C. beijerinckii}}では、酵素の[[スルフヒドリル基]]にα-[[カルボニル]]中間体が[[共有結合]]する機構で酵素が働くという証拠が得られている<ref name=Cantwell>{{cite journal |author=Cantwell A, Dennis D |title=Lactate racemase. Direct evidence for an alpha-carbonyl intermediate |journal=Biochemistry |volume=13 |issue=2 |pages=287-91 |year=1974 |pmid=4810054 |doi=10.1021/bi00699a009}}</ref>。

{{snamei|L. sakei}}から精製した乳酸ラセマーゼは[[乳酸脱水素酵素]]活性は示さない<ref name=Hiyama />。またこの酵素は、[[アデニル酸]]、[[オキサミン酸]]、[[アタブリン]]、[[アデノシン一硫酸塩]]、[[シアニド]]、そしていくつかの鉄[[キレート剤]]で阻害されることが分かっている。この酵素で触媒される化学反応は、D型とL型の存在量が等モルになった点で平衡に達する<ref name=Hiyama />。

{{snamei|L. plantarum}}では、最初にL-乳酸が生成され、乳酸ラセマーゼの活性を誘導する。乳酸ラセマーゼはL-乳酸の不存在下では発現しない。酵素の活性が誘導されると、D-乳酸が生成されるようになり<ref name=Goffin />、最終的にほぼ等量のD-乳酸とL-乳酸が生成し、平衡に達する。この種では、lar活性は、D-乳酸によって抑制され、lar[[オペロン]]活性はL-乳酸によって正の制御を受ける。つまり、larオペロン活性は、L-乳酸/D-乳酸比によって制御されることになる。

==重要性==
{{snamei|L. plantarum}}におけるピルビン酸の乳酸への代謝には、2つの経路が存在する。その1つはNAD依存性乳酸脱水素酵素によりD-乳酸を生成するもので、もう1つは乳酸ラセマーゼによるものである。乳酸脱水素酵素が不活化または阻害された場合、乳酸ラセマーゼは細菌のD-乳酸生成の救出経路として働く<ref name=Goffin />。{{snamei|L. plantarum}}におけるD-乳酸生成は、[[細胞壁]]の[[生合成]]と関係しているため、この働きは重要である。実際に、乳酸脱水素酵素を欠き、L-乳酸のみを生成するlarオペロンを持つ変異体では、[[ペプチドグリカン]]生合成が起こらなかった。

==出典==
<references/>

{{デフォルトソート:にゆうさんらせまあせ}}
[[Category:酵素]]