力場 (化学)のソースを表示

[[ファイル:Bond stretching energy.svg|thumb|right|力場はエタン分子の結合伸縮エネルギーを最小化するために使用されている。]]
[[分子モデリング]]の文脈における'''力場'''（りきば、{{lang-en-short|force field}}）は、粒子の系（通常[[分子]]および[[原子]]）の[[位置エネルギー|ポテンシャルエネルギー]]を記述するために用いられる[[関数 (数学)|関数]]の[[公式|式]]および[[媒介変数]]を意味する。力場関数および媒介変数（パラメータ）セットは、実験ならびに高レベルの[[量子力学]]計算に由来する。「全原子」力場は[[水素]]を含む系の全ての種類の原子のパラメータを提供するが、「融合原子 (united-atom)」力場は、[[メチル]]および[[メチレン]]基中の水素および[[炭素]]原子を単一の相互作用中心として扱う。[[タンパク質]]の長時間シミュレーションに頻繁に使用される「粗い (corse-grained)」力場は、計算の効率性を上げるためにより粗い表現を用いる。

化学および計算生物学における「力場」という用語の用法は、[[物理学]]における標準的な用法とは異なっている。化学では、ポテンシャルエネルギー関数の系であり、物理学で定義される[[力場 (物理学)|力場]]は[[スカラーポテンシャル]]の[[勾配 (ベクトル解析)|勾配]]である。

==関数形式==
{{further|[[分子力学法]]}}
[[ファイル:MM PEF.png|thumb|right|連続体溶媒と分子力学ポテンシャルエネルギー関数]]
力場の基本関数形式は、[[共有結合]]で結ばれた原子と関係する[[化学結合|結合]]項ならびに長距離[[静電力]]および[[ファンデルワールス力]]て描写される非結合項を含んでいる。これらの項の具体的な分解は力場に依存するが、加法的な力場における全エネルギーに対する一般的な形式は<math>\ E_{\text{total}} = E_{\text{bonded}} + E_{\text{nonbonded}} </math>と書くことができる。共有結合および非共有結合の寄与は以下の総和で与えられる。

:<math>\begin{align}
E_{\text{bonded}} &= E_{\text{bond}} + E_{\text{angle}} + E_{\text{dihedral}} \\
E_{\text{nonbonded}} &= E_{\text{electrostatic}} + E_{\text{van der Waals}}
\end{align}</math>

結合および角度項は通常、結合の開裂を許さない[[調和振動子]]でモデル化される。より高い伸縮状態にある共有結合のより現実的な描写はより高級な[[モースポテンシャル]]で与えられる。その他の結合項の関数形式はそれぞれ大きく異なっている。適正二面角項は通常含まれる。さらに、[[芳香族|芳香環]]およびその他の[[共役系]]の平面性を強調するための「不適切なねじれ」項や、角度や結合長といった異なる内部変数の相互作用を記述する「交差項」も加えられる。一部の力場は[[水素結合]]のための明示的な項を含んでいる。

非結合性相互作用は、最も計算的にコストが大きい。そのため一般的には2体間のエネルギーのみを相互作用として考慮する事が多い。[[ファンデルワールス力|ファンデルワールス項]]は通常[[レナード＝ジョーンズ・ポテンシャル]]を用いて、静電項は[[クーロンの法則]]を用いて計算される。しかし、そのどちらについても、[[分極率]]を考慮するために、定数倍されるなどの調整がされる事がある。この形式の力場はもともと1970年代に生体分子を再現するために研究されてきたものだが、2000年代初頭に周期表の他の化合物（金属、セラミック、鉱物、有機化合物）に対して適用できるように一般化されてきた。<ref name="Heinz_2013">{{cite journal | vauthors = Heinz H, Lin TJ, Mishra RK, Emami FS | title = Thermodynamically consistent force fields for the assembly of inorganic, organic, and biological nanostructures: the INTERFACE force field | journal = Langmuir | volume = 29 | issue = 6 | pages = 1754–65 | date = February 2013 | pmid = 23276161 | doi = 10.1021/la3038846 }}</ref>

==パラメータ化==
ポテンシャルの関数型に加えて、力場はそれぞれの原子の種類のための一連のパラメーターを定義する。例えば、力場は[[カルボニル基]]や[[ヒドロキシ基]]中の酸素原子のための異なるパラメーターを含んでいる。典型的なパラメータセットは個別の原子について[[原子質量]]、[[ファンデルワールス半径]]、[[部分電荷]]の値を、結合した原子のつながりについて[[結合長]]、結合角、[[二面角]]の平衡値を、それぞれのポテンシャルについての有効[[バネ定数]]に対応する値を含む。現在のほとんどの力場は、それぞれの原子の[[静電荷|電荷]]に局所的な[[静電]]環境によって影響されない単一の値が割り当てられている「固定電荷」モデルを用いている。次世代の力場では、近隣の原子との静電相互作用によって粒子の電荷が影響を受ける[[分極率|分極性]]モデルが取り込まれている。例えば、分極性は誘起双極子を導入することによって近似できる。また、[[ドルーデ粒子]]（それぞれの分極可能原子にバネ様の[[調和振動子|調和ポテンシャル]]によってつながれた質量のない電荷を持つ仮想部位）によって表現することもできる。一般的に使用される力場への分極性の導入は局所的静電場の計算に関連する高い計算コストによって阻害されてきている。

多くの分子シミュレーションが[[タンパク質]]、[[DNA]]、[[RNA]]といった生体[[高分子]]を含むが、任意の原子の種類についてのパラメータは実験的研究および量子計算によってより扱いやすい小さな有機分子の観測から一般に得られている。種々の力場は、[[気化]]の[[エンタルピー]]（[[OPLS]]）や[[昇華 (化学)|昇華]]のエンタルピー、双極子モーメント、様々な分光学的パラメータといった異なる種類の実験データから得ることができる。パラメータセットおよび関数形式は[[無矛盾性|自己無撞着]]となるように力場開発者によって定義される。ポテンシャル項の関数形式は非常に類似した力場間（あるいは同じ力場のバージョン間）でさえも大きく異なっているため、ある力場からのパラメータは異なる力場からのポテンシャルと共に決して用いてはならない。

==制約==
全ての力場は様々な近似と実験データに基づいている。したがって、これらは「経験的」であると言われる。力場によって、[[密度汎関数理論]]による計算結果よりも高い精度で力を予測できるものから、あてずっぽうでしかないものまで、また、密度汎関数理論でアクセスできるよりも百万倍大きい系や長時間の計算を可能にするものもある<ref>{{Cite journal|last1=Emami|first1=Fateme S.|last2=Puddu|first2=Valeria|last3=Berry|first3=Rajiv J.|last4=Varshney|first4=Vikas|last5=Patwardhan|first5=Siddharth V.|last6=Perry|first6=Carole C.|last7=Heinz|first7=Hendrik | name-list-style = vanc |date=2014-04-22|title=Force Field and a Surface Model Database for Silica to Simulate Interfacial Properties in Atomic Resolution|journal=Chemistry of Materials|volume=26|issue=8|pages=2647–2658|doi=10.1021/cm500365c|issn=0897-4756|url=http://irep.ntu.ac.uk/id/eprint/4652/1/4652_Perry.pdf}}</ref>。化学結合の高精度な表現を再現性のある実験データとともに使用することで、密度汎関数理論による計算結果と同等の精度を持つ原子間ポテンシャルをより少ないパラメーターと仮定で再現することが出来る<ref>{{Cite journal|last1=Ruiz|first1=Victor G.|last2=Liu|first2=Wei|last3=Tkatchenko|first3=Alexandre | name-list-style = vanc |date=2016-01-15|title=Density-functional theory with screened van der Waals interactions applied to atomic and molecular adsorbates on close-packed and non-close-packed surfaces|journal=Physical Review B|volume=93|issue=3|page=035118|doi=10.1103/physrevb.93.035118|bibcode=2016PhRvB..93c5118R|hdl=11858/00-001M-0000-0029-3035-8|issn=2469-9950|hdl-access=free}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Ruiz VG, Liu W, Zojer E, Scheffler M, Tkatchenko A | title = Density-functional theory with screened van der Waals interactions for the modeling of hybrid inorganic-organic systems | journal = Physical Review Letters | volume = 108 | issue = 14 | pages = 146103 | date = April 2012 | pmid = 22540809 | doi = 10.1103/physrevlett.108.146103 | bibcode = 2012PhRvL.108n6103R | doi-access = free }}</ref>。

主要な制約の一つとして原子電荷の表現がある。大半の力場は分子周辺の静電場を再現するために点電荷を使っているが、点電荷による表現は非等方的な電荷分布に対して精度が低下する事がわかっている<ref>{{cite journal | vauthors = Kramer C, Spinn A, Liedl KR | title = Charge Anisotropy: Where Atomic Multipoles Matter Most | journal = Journal of Chemical Theory and Computation | volume = 10 | issue = 10 | pages = 4488–96 | date = October 2014 | pmid = 26588145 | doi = 10.1021/ct5005565 }}</ref>。しかしながら、点電荷は非常に解釈が容易であり、また、仮想的な電子を追加する事で、金属の系における鏡像電荷による追加の分極や、π共役分子内部の多重極子モーメントや、水の孤立電子対などのような複雑な電子的構造の本質的な性質を再現することも出来る<ref>{{Cite journal|last1=Mahoney|first1=Michael W.|last2=Jorgensen|first2=William L. | name-list-style = vanc |date=2000-05-22|title=A five-site model for liquid water and the reproduction of the density anomaly by rigid, nonpolarizable potential functions|journal=The Journal of Chemical Physics|volume=112|issue=20|pages=8910–8922|doi=10.1063/1.481505|bibcode=2000JChPh.112.8910M|issn=0021-9606}}</ref><ref name="Xu_2015">{{cite journal |display-authors=6 |vauthors=Xu R, Chen CC, Wu L, Scott MC, Theis W, Ophus C, Bartels M, Yang Y, Ramezani-Dakhel H, Sawaya MR, Heinz H, Marks LD, Ercius P, Miao J |date=November 2015 |title=Three-dimensional coordinates of individual atoms in materials revealed by electrontomography |journal=Nature Materials |volume=14 |issue=11 |pages=1099–103 |arxiv=1505.05938 |bibcode=2015NatMa..14.1099X |doi=10.1038/nmat4426 |pmid=26390325 |s2cid=5455024}}</ref><ref name="Pramanik_2017">{{cite journal | vauthors = Pramanik C, Gissinger JR, Kumar S, Heinz H | title = Carbon Nanotube Dispersion in Solvents and Polymer Solutions: Mechanisms, Assembly, and Preferences | journal = ACS Nano | volume = 11 | issue = 12 | pages = 12805–12816 | date = December 2017 | pmid = 29179536 | doi = 10.1021/acsnano.7b07684 }}</ref>。　環境による電子的な分極は分極可能な力場（分極力場）か<ref name="Lomize_2002">{{cite journal | vauthors = Lomize AL, Reibarkh MY, Pogozheva ID | title = Interatomic potentials and solvation parameters from protein engineering data for buried residues | journal = Protein Science | volume = 11 | issue = 8 | pages = 1984–2000 | date = August 2002 | pmid = 12142453 | pmc = 2373680 | doi = 10.1110/ps.0307002 }}</ref><ref name="warshel">{{cite journal | vauthors = Warshel A, Sharma PK, Kato M, Parson WW | title = Modeling electrostatic effects in proteins | journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics | volume = 1764 | issue = 11 | pages = 1647–76 | date = November 2006 | pmid = 17049320 | doi = 10.1016/j.bbapap.2006.08.007 }}</ref> 、巨視的な[[誘電率]]モデルを使う事でより良く再現することが出来る。しかしながら、単一の値の誘電率を使うことは、例えばタンパク質や生体膜や鉱物や電解質などのように非常に不均一な環境では非常に粗い近似となる<ref name="Shultz">Schutz CN. and Warshel A. (2001). "What are the dielectric "constants" of proteins and how to validate electrostatic models?". ''Proteins'' '''44''' 400-417.</ref>。

あらゆる種類の[[ファンデルワールス力]]も、これらの力が誘起双極子と「一時的」な双極子の相互作用に由来しているため、環境に強く依存している。これらの力に関する[[フリッツ・ロンドン]]の元々の理論は真空中においてのみ適用可能である。凝集媒質中でのファンデルワールス力のより一般的な理論は1963年にA. D. McLachlanによって開発された（この理論は元のロンドンのアプローチを特殊な場合として含む）<ref name="Israelachvili">Israelachvili, J.N. (1992). ''Intermolecular and surface forces.'' Academic Press, San Diego.</ref>。McLachlan理論は媒質中でのファンデルワールス力が真空中よりも弱く、異なる種類の原子は同じ種類の原子よりも弱く相互作用すことを意味する「like dissolves like」則に従うことを予測する<ref name="Leckband">Leckband, D. and Israelachvili, J. (2001). "Intermolecular forces in biology". ''Quart. Rev. Biophys.'' '''34''' 105-267.</ref>。これは古典力場の開発に応用された連結則（スレイター＝カークウッド方程式）と対照的である。「連結則」は、2つの異なる原子（例えばC…N）の相互作用エネルギーは、対応する同一原子の対（すなわちC…CおよびN…N）の相互作用エネルギーの平均である、と述べる。McLachlanの理論によれば、媒質中での粒子の相互作用は、液体[[ヘリウム]]について観測されるように、完全に反発的にもなりうる<ref name="Israelachvili" />。異なる材料間の引力（[[ハーマーカー定数]]として知られる）の直接的測定はJacob Israelachviliの著書によって説明される。Jacob Israelachviliの著書「Intermolecular and surface forces」では、「水中での炭化水素間の相互作用は真空中での相互作用の約10%である」と結論付けられている<ref name="Israelachvili" />。このような効果は2体間の相互作用を使った分子動力学計算で密度の高い凝集相においても密度の低い気相に対して、いったんすべての相において化学結合や密度、吸着/表面エネルギーが検証されていれば、再現することが出来る。

もう一つの制約は、タンパク質の立体構造の精緻化といった実際的応用についても強く感じられている。この問題における大きな課題は高分子の立体構造の探索空間が非常に大きくなり、20モノマーを超えると現在の標準的な計算機での計算が難しくなることにある。[[タンパク質構造予測精密評価|CASP]]（Critical Assessment of protein Structure Prediction）の参加者らが「分子力学の主要な問題、すなわちエネルギー最小化あるいは分子動力学が一般的に実験構造とは似ていないモデルを導くこと」を避けられるように彼らのモデルの改良を試みなかった事は知られていた<ref name="Koehl">{{cite journal|author=Koehl P.; Levitt M.|year=1999|title=A brighter future for protein structure prediction|journal=Nature Struct. Biol.|volume=6|pages=108-111|pmid=    10048917|doi=10.1038/5794|url=http://csb.stanford.edu/levitt/Koehl_NSB99_CASP3.pdf}}</ref>。力場は種々の[[X線結晶構造解析]]および[[核磁気共鳴分光法|NMR分光法]]において、特にXPLORプログラムを用いたタンパク質構造の精緻化にうまく適用されてきた<ref name="Brunger">{{cite journal|author=Brunger, A. T.; Adams, P. D.|year=2002|title=Molecular dynamics applied to X-ray structure refinement|journal=Acc. Chem. Res.|volume=35|pages=404-412|pmid=   12069625|doi=10.1021/ar010034r}}</ref>。しかしながら、このような精緻化は一連の実験的制約によって主に決定され、力場は単に原子間障害を取り除くために使われるに過ぎない。計算の結果はDYANAプログラムに実装されている剛球体ポテンシャル<ref name="Guntert">{{cite journal|author=Guntert P. |year=1998|title=Structure calculation of biological macromolecules from NMR data|journal=Quart. Rev. Biophys.|volume=31|pages=145-237|pmid=    9794034}}</ref>（NMRデータからの計算）あるいはエネルギー関数を用いない結晶構造精緻化のためのプログラムによるものと実質的に同じである。力場の欠陥はタンパク質の[[ホモロジーモデリング]]における主要な障害であり続けている<ref name="Tramontano">{{cite journal|author=Tramontano A. and Morea V.|year=2003|title=Assessment of homology-based predictions in CASP5|journal=Proteins|volume=53|pages= 352-368|pmid=    14579324|doi=10.1002/prot.10543|url=http://web.stanford.edu/class/sbio228/public/readings/Structure_Prediction_I_Lecture8/Tramontano_PRO_03_CASP5_Comparative_Modeling_assessment.pdf}}</ref>。このような状況から、[[ドッキング (分子)|リガンドドッキング]]<ref name="Gohlke">{{cite journal|author=Gohlke H. and Klebe G.|year=2002|title=Approaches to the description and prediction of the binding affinity of small-molecule ligands to macromolecular receptors|journal=[[アンゲヴァンテ・ケミー|Angew. Chem. Int. Ed.]]|volume=41|pages=2644-2676|pmid=12203463|doi=10.1002/1521-3773(20020802)41:15<2644::AID-ANIE2644>3.0.CO;2-O}}</ref>や[[フォールディング|タンパク質折り畳み]]<ref name="Edgcomb">{{cite journal|author=Edgcomb S.P. and Murphy K.P.|year=2000|title=Structural energetics of protein folding and binding|journal=Cur. Opin. Biotechnol.|volume=11|pages=62-66|pmid=    10679345|doi=10.1016/S0958-1669(99)00055-5}}</ref><ref name="Lazaridis">{{cite journal|author=Lazaridis T. and Karplus M. |year=2000|title=Effective energy functions for protein structure prediction|journal=Curr. Opin. Struct. Biol.|volume=10|pages= 139-145|pmid=    10753811|doi=10.1016/S0959-440X(00)00063-4|url=http://mingus.sci.ccny.cuny.edu/curropin.pdf}}</ref><ref name="awml">{{cite journal|author=Levitt M. and Warshel A. |year=1975|title=Computer Simulations of Protein Folding|journal=Nature|volume=253|pages= 694-698|doi=10.1038/253694a0|url=http://csb.stanford.edu/levitt/Levitt_NAT75_folding.pdf}}</ref>、ホモロジーモデルの精緻化<ref name="krieger">{{cite journal|author=Krieger E., Joo K., Lee J., Lee J., Raman S., Thompson J., Tyka M., Baker D. and Karplus K. |year=2009|title=Improving physical realism, stereochemistry, and side-chain accuracy in homology modeling: Four approaches that performed well in CASP8|journal=Proteins|volume=77 Suppl 9|pages= 114-122|pmid=    19768677|pmc=    2922016|doi=10.1002/prot.22570}}</ref>、計算による[[タンパク質設計]]<ref name="Gordon">{{cite journal|author=Gordon DB, Marshall SA, and Mayo SL |year=1999|title=Energy functions for protein design|journal=Curr. Opin. Struct. Biol.|volume=9|pages=509-513|doi=10.1016/S0959-440X(99)80072-4}}</ref><ref name="Mendes">{{cite journal|author=Mendes J., Guerois R, and Serrano L |year=2002|title=Energy estimation in protein design|journal=Curr. Opin. Struct. Biol.|volume=12|pages=441-446|pmid=    12163065|doi=10.1016/S0959-440X(02)00345-7}}</ref><ref name="Rohl">{{cite journal|author=Rohl CA, Strauss CEM, Misura KMS, and Baker D.|year=2004|title=Protein structure prediction using Rosetta|journal=Meth. Enz.|volume=383|pages= 66-93|pmid=    15063647|doi=10.1016/S0076-6879(04)83004-0|url=https://www.biostat.wisc.edu/bmi576/papers/rohl.pdf}}</ref>、膜中のタンパク質のモデリング<ref name="Lomize1">{{cite journal|author=Lomize AL, Pogozheva ID, Lomize MA, Mosberg HI |year=2006|title=Positioning of proteins in membranes: A computational approach|journal=Protein Sci.|volume=15|pages= 1318-1333|pmid=    16731967|pmc= 2242528|doi=10.1110/ps.062126106}}</ref>専用の経験的スコアリング関数が開発されることとなった。

タンパク質向けの力場はタンパク質折り畳みあるいはリガンド結合に対して的外れなエネルギーを用いて動いているという意見も存在する<ref name="Lomize2">{{cite journal|author=Lomize A.L., Reibarkh M.Y. and Pogozheva I.D. |year=2002|title=Interatomic potentials and solvation parameters from protein engineering data for buried residues|journal=Protein Sci.|volume=11|pages=1984-2000|pmid=    12142453|pmc=    2373680|doi=10.1110/ps.0307002}}</ref>。典型的なタンパク質向けの力場のパラメータは[[昇華 (化学)|昇華]]の[[エンタルピー]]、すなわち分子結晶の蒸発のエネルギーを再現する。しかしながら、タンパク質折り畳みおよびリガンド結合は、凝集媒質中での運動性の分子の「凍結」に似ているために、[[結晶化]]あるいは液体-固体転移と熱力学的に非常に似ている事がわかっている<ref name="Murphy">{{cite journal|author=Murphy K.P. and Gill S.J.|year=1991|title=Solid model compounds and the thermodynamics of protein unfolding|journal=J. Mol. Biol.|volume=222|pages= 699-709|pmid=    1660931|doi=10.1016/0022-2836(91)90506-2}}</ref><ref name="Shakhnovich">{{cite journal|author=Shakhnovich, E.I. and Finkelstein, A.V. |year=1989|title=Theory of cooperative transitions in protein molecules.  I. Why denaturation of globular proteins is a first-order phase transition|journal=Biopolymers|volume=28|pages=1667-1680|pmid=    2597723|doi=10.1002/bip.360281003}}</ref><ref name="Graziano">{{cite journal|author=Graziano, G., Catanzano, F., Del Vecchio, P., Giancola, C., and Barone, G. |year=1996|title=Thermodynamic stability of globular proteins: a reliable model from small molecule studies|journal=Gazetta Chim. Italiana|volume=126|pages=559-567}}</ref>。したがって、タンパク質折り畳みあるいはリガンド結合の間の自由エネルギー変化は[[融解熱]]（分子結晶の融解の間に吸収されるエネルギー）、[[配座エントロピー]]の寄与、[[溶媒和]]自由エネルギーに似たエネルギーの組み合わせに相当するはずである。融解熱は[[昇華エンタルピー]]よりも著しく小さい<ref name="Israelachvili" />。ゆえに、タンパク質折り畳みあるいはリガンド結合を記述するポテンシャルは、例えばInterface Force Field(IFF)<ref name="IFF">{{cite web |date=2 February 2016 |title=Interface Force Field (IFF) |url=https://bionanostructures.com/interface-md/ |work=Heinz Laboratory|accessdate=2022-11-06}}</ref>に記載されているように、より一貫したパラメーター化の手順に従う必要がある。実際に、タンパク質中の[[水素結合]]のエネルギーは、[[タンパク質工学]]あるいは[[αヘリックス]]から[[ランダムコイル|コイル]]への遷移データから見積った時は ~ -1.5 kcal/molであるが<ref name="Myers">{{cite journal|author=Myers J.K. and Pace C.N. year=1996|title=Hydrogen bonding stabilizes globular proteins|journal=Biophys. J.|volume=71|pages=2033-2039|doi=10.1016/S0006-3495(96)79401-8|pmc=1233669|url=https://www.researchgate.net/profile/Ken_Dill/publication/21637770_Hydrogen_Bonding_in_Globular_Proteins/links/0deec53887c85d1fdc000000.pdf}}</ref><ref name="Scholtz">{{cite journal|author=Scholtz J.M., Marqusee S., Baldwin R.L., York E.J., Stewart J.M., Santoro M., and Bolen D.W. |year=1991|title=Calorimetric determination of the enthalpy change for the alpha-helix to coil transition of an alanine peptide in water|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. USA|volume=88|pages= 2854-2858|pmc=51338|doi=   10.1073/pnas.88.7.2854|pmid=    2011594}}</ref>、分子[[結晶]]の昇華エンタルピーから見積った同じエネルギーは-4 ～ -6 kcal/molであった<ref name="Gavezotti">{{cite journal|author=Gavezotti A. and Filippini G. |year=1994|title=Geometry of intermolecular X-H...Y (X,Y=N,O) hydrogen bond and the calibration of empirical hydrogen-bond potentials|journal=J. Phys. Chem.|volume=98|pages= 4831-4837}}</ref>。この違いは、新規に水素結合が生成されるわけではなく、既存の水素結合が再配置される事に関連している。また、タンパク質工学データに由来する改良[[レナード-ジョーンズ・ポテンシャル|レナード＝ジョーンズ・ポテンシャル]]の深さは典型的な力場のものよりも小さく、McLachlanの理論によって予測されるように「like dissolves like（似たもの同士はよく溶ける）」則に従っている<ref name="Lomize2" />。

==将来展望==
分子力学法あるいは力場は1949年にHillおよびWestheimerによって独立に発表され、歪みエネルギーといった性質を推定するために主に有機化学分野に応用された。生物系に適用される力場の関数型は1960年代にLifsonによって確立された{{要出典|date=2015年9月}}。半世紀にわたって、力場は我々の役に立ち、生体分子の構造および機能について有用な見識ならびに解釈を与えてきた。間違いなく、力場は、その計算効率の高さから、これからも広く使われ続けるであろう。一方でその信頼性も改良され続けるであろう。けれでも、上述したように力場には多くの周知の欠陥が存在する。加えて、任意の力場で用いられるエネルギー項の数は一意的に決定することは出来ず、高度に重複した自由度の数が通常用いられている。その結果として、異なる力場における「パラメータ」は大幅に異なっている。もちろん、標準の一対ポテンシャルへの分極の導入は非常に有用であろう。しかしながら、分極の量子力学的起源により、分子力学法において分極を取り扱うための固有の方法は存在しない<ref name="XPOL0">{{cite journal|author=Gao, J. |year=1997|title=Toward a Molecular Orbital Derived Empirical Potential for Liquid Simulations|journal=J. Phys. Chem. B|volume=101|pages= 657-663|doi=10.1021/jp962833a}}</ref><ref name="XPOL">{{cite journal|author=Xie, W., and Gao, J.|year=2007|title=Design of a Next Generation Force Field: The X-POL Potential|journal=J. Chem. Theory Comput.|volume=3|pages=1890-1900|pmid=    18985172|pmc=2577589|doi=10.1021/ct700167b}}</ref>。その上、我々は分子ゆらぎにおける力場自身の動的依存性に由来する性質により興味があることが多い。

一つの可能性は将来、力場を構築するために量子力学を露に用いることによって現在の分子力学的アプローチを超えて力場が発展する、というものである。密度フィッティングや結合分極といった後述する数多くの「分極力場」は、既にこの目標に向かう重要な要素のいくつかを取り入れている。明示的分極（X-Pol）手法は、量子力場のために基礎的な理論的枠組みを確立しているように見える。次の段階は、古典力学よりも正確な結果に達するために必要なパラメータの開発である<ref name="XPOL0"/><ref name="XPOL"/>。

== よく知られている力場 ==
種々の力場が種々の目的のために設計されている。

MM2は、主に[[炭化水素]]とその他の小有機分子の配座解析のために[[ノーマン・アリンジャー]]によって開発された。MM2は分子の平衡構造をできるだけ正確に再現するように設計されている。MM2には多くの異なる有機化合物の分類のために継続的に改良、更新された多くのパラメータが実装されている（MM3およびMM4）<ref>{{cite journal|author=Allinger, Norman L.|year=1977|title=Conformational analysis. 130. MM2. A hydrocarbon force field utilizing V1 and V2 torsional terms|journal=J. Am. Chem. Soc.|volume=99|pages= 8127-8134|doi=10.1021/ja00467a001|url=http://karin.fq.uh.cu/qct/Articulos_seminarios_evaluativos/Seminario_2/02-allinger77-MM2.pdf}}</ref><ref>{{cite journal|author=Allinger, N.L., Yuh, Y.H., & Lii, J-H. |year=1989|title=Molecular Mechanics. The MM3 Force Field for Hydrocarbons. 1|journal=J. Am. Chem. Soc.|volume=111|pages=8551-8565|doi=10.1021/ja00205a001}}</ref><ref>{{cite journal|author=Lii, J-H., & Allinger, N.L. |year=1989|title=Molecular Mechanics. The MM3 Force Field for Hydrocarbons. 2. Vibrational Frequencies and Thermodynamics|journal=J. Am. Chem. Soc.|volume=111|pages= 8566-8575|doi=10.1021/ja00205a002}}</ref><ref>{{cite journal|author=Lii, J-H., & Allinger, N.L. |year=1989|title=Molecular Mechanics. The MM3 Force Field for Hydrocarbons. 3. The van der Waals Potentials and Crystal data for Aliphatic and Aromatic Hydrocarbons|journal=J. Am. Chem. Soc.|volume=111|pages=8576-8582|doi=10.1021/ja00205a003}}</ref>。

CFFは、一般的な分子ならびに分子結晶のエネルギー、構造、振動を統合的に研究するための一般的手法としてWarshel、Lifsonらによって開発された。LevittおよびWarshelによって開発されたCFFプログラムは全原子の直交座標表現に基づいており、多くの後続のシミュレーションプログラムの基盤となる。

ECEPPはペプチドおよびタンパク質のモデリング専用に開発された。ECEPPはポテンシャルエネルギー表面を単純化するために固定されたアミノ酸残基の幾何構造を用いている。ゆえに、エネルギー最小化はタンパク質のねじれ角の空間において行われる。MM2およびECEPPはどちらも水素結合のためのポテンシャルと単結合の周りの回転を記述するためのねじれポテンシャルを含んでいる。ECEPP/3はInternal Coordinate Mechanics (ICM) およびFANTOMに実装されている<ref name="Schaumann">{{cite journal|author=Schaumann, T., Braun, W. and Wutrich, K. |year=1990|title=The program FANTOM for energy refinement of polypeptides and proteins using a Newton-Raphson minimizer in torsion angle space|journal=Biopolymers|volume=29|pages=679-694|doi=10.1002/bip.360290403}}</ref>。

[[AMBER (分子動力学)|AMBER]]、[[CHARMM]]、[[GROMOS]]は高分子の[[分子動力学]]のために主に開発されてきたが、エネルギー最小化には一般的に適用されている。したがって、全原子の座標が自由変項として考慮される。

===古典的力場===
*[[AMBER (分子動力学)|AMBER]] (Assisted Model Building and Energy Refinement) - タンパク質およびDNAに対して広く使われている。
*[[CHARMM]] (Chemistry at HARvard Molecular Mechanics) - ハーバード大学で開発され、小分子と高分子の両方に対して広く使われている。
*[[CVFF]] - 小分子と高分子の両方に対して広く使われている{{Citation needed|date=May 2010}}。
*[[COSMOS-NMR]] - 様々な無機化合物、有機化合物、生体高分子に適応させたQM/MMハイブリッド力場であり、原子電荷とNMR特性の半経験的計算を含む。COSMOS-NMRはNMRに基づく構造解明に最適化されており、COSMOS分子モデリングパッケージに実装されている<ref>{{cite journal|author=Möllhoff, Margit and Sternberg, Ulrich |year=2001|title=Molecular Mechanics with fluctuating atomic charges - a new force field with semi-empirical charge calculation|journal=J. Mol. Model.|volume=7|pages= 90-102|doi=10.1007/s008940100008}}</ref>。
*[[GROMOS]] - 生体分子系の研究のための汎用分子動力学コンピュータシミュレーションパッケージであるGROMOS（GROningen MOlecular Simulation package）の一部として生まれた力場。GROMOS力場（A-バージョン）はタンパク質、核酸、糖の水溶液あるいは非極性溶液に対する適用のために開発されてきた。しかしながら、孤立した分子のシミュレーションのための気相バージョン（B-バージョン）も利用可能である。
*[[OPLS]] (Optimized Potential for Liquid Simulations) （OPLS-AA、OPLS-UA、OPLS-2001、OPLS-2005バリエーションが含まれる） - エール大学のWilliam L. Jorgensenによって開発された。
*ECEPP<ref>{{cite web|url=http://cbsu.tc.cornell.edu/software/eceppak/README.html|title=The ECEPP Package|accessdate=2015-09-29}}</ref> - ポリペプチド分子のための初の力場。F.A. Momany、H.A. Scheragaらによって開発された<ref name="Momany">{{cite journal|author=F. A. Momany, R. F. McGuire, A. W. Burgess, and H. A. Scheraga |year=1975|title=Energy parameters in polypeptides. VII|journal=J. Phys. Chem.|volume=79|pages= 2361-2381|doi=10.1021/j100589a006}}</ref><ref name="Arnautova">{{cite journal|author=Yelena A. Arnautova , Anna Jagielska, and Harold A. Scheraga|year=2006|title=A New Force Field (ECEPP-05) for Peptides, Proteins, and Organic Molecules|journal=J. Phys. Chem. B|volume=110|pages= 5025¥5044|pmid=    16526746|doi=10.1021/jp054994x}}</ref>。
*QCFF/PI – 共役分子のための汎用力場<ref name="warshel2">{{cite journal|author=Warshel, A.|year=1973|title=Quantum Mechanical Consistent Force Field (QCFF/PI) Method: Calculations of Energies, Conformations and Vibronic Interactions of Ground and Excited States of Conjugated Molecules|journal=Israel J. Chem.|volume=11|pages= 709-717|doi=10.1002/ijch.197300067}}</ref><ref name="warshel-levitt">{{cite journal|author=Warshel, A. and Levitt, M.|year=1974|title=QCFF/PI: A Program for the Consistent Force Field Evaluation of Equilibrium Geometries and Vibrational Frequencies of Molecules|journal= QCPE 247, Quantum Chemistry Program Exchange, Indiana University}}</ref>
*[[Universal Force Field|UFF]] - アクチノイドを含む周期表の全原子を網羅したパラメータを持つ汎用力場。コララド州立大学で開発された<ref>{{Cite journal | last1 = Rappe | first1 = A. K. | last2 = Casewit | first2 = C. J. | last3 = Colwell | first3 = K. S. | last4 = Goddard | first4 = W. A. | last5 = Skiff | first5 = W. M. | title = UFF, a full periodic table force field for molecular mechanics and molecular dynamics simulations| url = http://www.wag.caltech.edu/publications/sup/pdf/275.pdf| doi = 10.1021/ja00051a040 | journal = [[J. Am. Chem. Soc.]] | volume = 114 | issue = 25 | pages = 10024–10035| date=December 1992 | pmid =  | pmc = }}</ref>。
*[[COMPASS]] (Condensed-phase Optimized Molecular Potentials for Atomistic Simulation Studies) - developed by H. Sun Molecular Simulations Inc.においてH. Sunによって開発された。凝縮相における様々な分子についてパラメータ化されている。現在は[[Accerlys]]から入手可能である<ref>{{Cite journal | last1 = Sun | first1 = H. | title = COMPASS:  An ab Initio Force-Field Optimized for Condensed-Phase ApplicationsOverview with Details on Alkane and Benzene Compounds | doi = 10.1021/jp980939v | journal = The Journal of Physical Chemistry B | volume = 102 | issue = 38 | pages = 7338–7364 | year = 1998 | pmid =  | pmc = }}</ref>。
*[[Merck Molecular Force Field|MMFF]] (Merck Molecular Force Field) - [[メルク・アンド・カンパニー|メルク]]によって開発された。幅広い分子を扱う。
*MM2、MM3、MM4 - [[ノーマン・アリンジャー]]によって開発された。幅広い分子についてパラメータ化されている。
*QVBMM - Vernon G. S. Boxによって開発された。全ての生体分子と幅広い有機分子についてパラメータ化されている。StruMM3D (STR3DI32) に実装されている。
*[[TraPPE]] - ミネソタ大学のSiemannのグループによって開発された分子力学力場ファミリー。複雑な化学系の分子シミュレーション用。

===分極力場===
* [[X-Pol]]: the Explicit Polarization Theory（明示的分極理論）<ref name="XPOL0"/><ref name="XPOL"/> - ミネソタ大学のJiali Gaoによって発表されたフラグメントに基づく電子構造法。[[非経験的分子軌道法|非経験的]][[ハートリー＝フォック方程式|ハートリー＝フォック]] (HF) や[[半経験的分子軌道法|半経験的分子軌道理論]]、相関波動関数理論、[[コーン-シャム方程式|コーン＝シャム]] (KS) [[密度汎関数理論]] (DFT) のいずれのレベルの理論においても使用することができる。
* CFF/indおよみENZYMIX – 初の分極力場<ref name="awml3">{{cite journal|author=Warshel A. and Levitt M. |year=1976|title=Theoretical Studies of Enzymatic Reactions: Dielectric Electrostatic and Steric Stabilization of the Carbonium Ion in the Reaction of Lysozyme|journal=J. Mol. Biol.|volume=103|pages= 227-249|pmid=    985660|doi=10.1016/0022-2836(76)90311-9|url=http://csb.stanford.edu/levitt/Warshel_JMB76_Enzymic_reactions.pdf}}</ref>。
* DRF90 -  P. Th. van Duijnenと共同研究者らによって開発された。
* PIPF – The polarizable intermolecular potential for fluids（流体のための分極分子間ポテンシャル）は有機液体および生体高分子のための誘導点-双極子力場である。分子分極はTholeの相互作用双極子（TID）モデルに基づいており、ミネソタ大学のJiali Gaoによって開発された<ref name="pipf">{{cite journal|author=Gao, J., Habibollahzadeh, D., and Shao, L. |year=1995|title=A Polarizable Intermolecular Potential Functions for Simulations of Liquid Alcohols|journal=J. Phys. Chem.|volume=99|pages= 16460-16467|doi=10.1021/j100044a039}}</ref><ref name="pipf2">{{cite journal|author=Xie, W., Pu, J., MacKerell, A. D., Jr., and Gao, J. |year=2007|title=Development of a Polarizable Intermolecular Potential Function (PIPF) for Liquid Amides and Alkanes|journal=J. Chem. Theory Comput.|volume=3|pages=1878-1889|doi=10.1021/ct700146x|pmid=    18958290|pmc=    2572772}}</ref>。
* PFF (Polarizable Force Field)  - Richard A. Friesnerと共同研究者によって開発された{{Citation needed|date=May 2010}}。
* SP-basis [[Chemical Potential Equalization]] (CPE) 法 - R. ChelliとP. Procacciによって開発された{{Citation needed|date=May 2010}}。
* CHARMM分極力場  - S. Patel（デラウェア大学）とC. L. Brooks III（ミシガン大学）によって開発された<ref name="CPFF0">{{cite journal|author=Patel, S., Brooks, C.L., III |year=2004|title=CHARMM fluctuating charge force field for proteins: I parameterization and application to bulk organic liquid simulations|journal=J. Comput. Chem.|volume=25|pages=1-16|pmid=    14634989|doi=10.1002/jcc.10355|url=http://www.mmtsb.org/workshops/mmtsb-ctbp_2006/ReadingMaterials/04_JCC_25_1504.pdf}}</ref><ref name="CPFF1">{{cite journal|author=Patel, S., MacKerell, A.D., Jr., Brooks, C.L., III |year=2004|title=CHARMM fluctuating charge force field for proteins: II Protein/solvent properties from molecular dynamics simulations using a nonadditive electrostatic model|journal=J. Comput. Chem.|volume=25|pages= 1504-1514|pmid=    15224394|doi=10.1002/jcc.20077}}</ref>。
* AMBER分極力場 - Jim Caldwellと共同研究者によって開発された{{Citation needed|date=May 2010}}。
* 古典的ドルーデ振動子に基づくCHARMM分極力場 - A. MacKerell（メリーランド大学ボルチモア校）とB. Roux（シカゴ大学）によって開発された<ref name="drude1">{{cite journal|author=Anisimov, V.M., Lamoureux, G., Vorobyov, I.V., Huang, N., Roux, B. and MacKerell, A.D., Jr. |year=2005|title=Determination of Electrostatic Parameters for a Polarizable Force Field Based on the Classical Drude Oscillator|journal=J. Chem. Theory Comput.|volume=1|pages= 153-168|doi=10.1021/ct049930p}}</ref><ref name="drude2">{{cite journal|author=Yu, H., Whitfield, T.W., Harder, E., Lamoureux, G., Vorobyov, I., Anisimov, V. M., MacKerell, A.D., Jr., and Roux, B. |year=2010|title=Simulating Monovalent and Divalent Ions in Aqueous Solution Using a Drude Polarizable Force Field|journal=J. Chem. Theory Comput.|volume=6|pages=774–786|doi=10.1021/ct900576a|pmid=     20300554|pmc=    2838399}}</ref>。
* SIBFA (Sum of Interactions Between Fragments Ab initio computed) 力場<ref>{{cite web|url=http://www.lct.jussieu.fr/pagesperso/jpp/|title=Multi-scale Quantum Methods for Large-size systems: Methodological Developments for Biology, Environment and Energy Applications|author=Jean-Philip PIQUEMAL|accessdate=2015-09-30}}</ref><ref name="SIBGEM">{{cite journal|author=Gresh, N., Cisneros, G. A., Darden, T. A. and Piquemal, J-P. |year=2007|title=Anisotropic, polarizable molecular mechanics studies of inter-, intra-molecular interactions, and ligand-macromolecule complexes. A bottom-up strategy|journal=J. Chem. Theory. Comput.|volume=3|pages=1960-1986|doi=10.1021/ct700134r|pmid=    18978934 |pmc=2367138}}</ref> - 小分子ならびに柔軟なタンパク質ための力場。 Nohad Gresh（パリ第5大学）Jean-Philip Piquemal（パリ第4大学）によって開発された。SIBFAはab initio超分子計算に基づいて作成、調整された分子力学手法である。その目的は、生物学的、薬理学的に関連する分子の結合特異性を決定する分子間エネルギーと配座エネルギーの両方の同時かつ信頼性のある計算を可能にすることである。この手法は遷移金属を正しく取り扱うことができる。配位子場の寄与を含むことによって「開殻」金属タンパク質の計算が可能になっている。
*AMOEBA (Atomic Multipole Optimized Energetics for Biomolecular Applications) 力場<ref>{{cite web|url=http://dasher.wustl.edu/tinker/|title=TINKER Molecular Modeling Package|author=Jay Ponder |date=2015-08-14|accessdate=2015-09-30}}</ref> - Pengyu Ren（テキサス大学オースティン校）とJay W. Ponder（ワシントン大学）によって開発された。
*ORIENT法<ref>{{cite web|url=http://www-stone.ch.cam.ac.uk/programs.html|title=Anthony Stone: computer programs|author=Anthony Stone|date=2015-08-17|accessdate=2015-09-30}}</ref>
* Non-Empirical Molecular Orbital（NEMO、非経験的分子軌道）法 - Gunnar Karlströmと共同研究者（[[ルンド大学]]）によって開発された<ref name="NEMO">{{cite journal|author=O. Engkvist, P.-O. Åstrand, and G. Karlström|title=Accurate intermolecular potentials obtained from molecular wave functions: Bridging the gap between quantum chemistry and molecular simulations|journal= Chem. Rev.|volume=100|pages=4087-4108|year= 2000|doi=10.1021/cr9900477|pmid=    11749341}}</ref>。
* Gaussian Electrostatic Model (GEM)<ref name="SIBGEM"/><ref name="GEM0">{{cite journal|author=Piquemal, J-P, Cisneros, G.A., Reinhardt, P., Gresh, N. and Darden, T.A. |year=2006|title=Towards a Force Field based on Density Fitting|journal=J. Chem. Phys.|volume=124|pages=104101|doi=10.1063/1.2173256|pmc=2080832}}</ref><ref name="GEM2">{{cite journal|author=Cisneros, G.A., Piquemal, J-P and Darden, T.A. |year=2006|title=Generalization of the Gaussian Electrostatic Model: extension to arbitrary angular momentum, distributed multipoles and speedup with reciprocal space methods|journal=J. Chem. Phys.|volume=125|pages= 184101|pmid=    17115732|pmc=2080839|doi=10.1063/1.2363374}}</ref> - Thomas A. Darden、G. Andrés（NIEHS）とJean-Philip Piquemal（パリ第5大学）によって開発された密度フィッティングに基づく分極力場。
* キム＝ゴードン法に基づく分極手法 - Jürg Hutterと共同研究者（チューリッヒ大学）によって開発された{{Citation needed|date=May 2010}}。
*[[COSMOS-NMR]] (Computer Simulation of Molecular Structure) - Ulrich Sternbergと共同研究者によって開発された。QM/MMハイブリッド力場は、高速[[バッキンガムのΠ定理|BPT]]形式による局在化結合軌道を用いた静電的性質の明示的量子力学計算を可能にする<ref>{{cite journal|author=Sternberg, Ulrich,  Koch, Frank-Thomas and Möllhoff, Margit |year=1994|title=New Approach to the Semiempirical Calculation of Atomic Charges for Polypeptides and Large Molecular Systems|journal=J. Comp. Chem.|volume=15|pages=524-531|doi=10.1002/jcc.540150505}}</ref>。原子電荷の揺らぎは、一つ一つの分子動力学ステップにおいて可能である。

===反応力場===
*[[ReaxFF]] - Adri van Duin、William Goddard、共同研究者によって開発された反応力場（原子間ポテンシャル）。高速で、移動可能であり、化学反応の原子スケールの動的シミュレーションのための計算手法である<ref>{{Cite journal | last1 = van Duin | first1 = Adri C. T.| last2 = Dasgupta | first2 = Siddharth| last3 = Lorant | first3 = Francois| last4 = Goddard | first4 = William A. | title = ReaxFF:  A Reactive Force Field for Hydrocarbons| url = http://www.wag.caltech.edu/publications/sup/pdf/471.pdf| doi = 10.1021/jp004368u | journal = The Journal of Physical Chemistry A | volume = 105 | issue = 41 | pages = 9396–9409| year = 2001 | pmid =  | pmc = }}</ref>。並列化ReaxFFは 100万原子を超える系の反応シミュレーションが可能である。
*EVB (empirical valence bond) - Warshelと共同研究者らによって発表されたこの反応力場は、種々の環境における化学反応のモデリングにおいて力場を用いたおそらく最も信頼性の高く物理的に矛盾のない手法である。EVBは凝集相や酵素における実際の活性化自由エネルギーの計算を容易にする。
*RWFF - Detlef W. M. Hofmann、Liudmila N. Kuleshova、Bruno D'Aguannoによって開発された水のための反応力場。非常に高速であり{{Quantify|date=May 2010}}、中性子散乱の実験データを正確に再現し、水と酸の結合形成/切断のシミュレーションが可能である<ref>{{Cite journal | last1 = Hofmann | first1 = Detlef W. M.| last2 = Kuleshova | first2 = Liudmila| last3 = d’Aguanno | first3 = Bruno| title = A new reactive potential for the molecular dynamics simulation of liquid water | doi = 10.1016/j.cplett.2007.09.063 | journal = Chemical Physics Letters | volume = 448| issue = 1–3| pages = 138–143| year= 2007 | pmid =  | pmc = }}</ref>。

===粗視化力場===
*[[VAMM]] (Virtual atom molecular mechanics) - Cα原子の仮想相互作用に基づく大規模なコンホメーション遷移といった分子力学計算のためにKorkutとHendricksonによって開発された粗視化力場。知識に基づく力場であり、タンパク質における二次構造と残基特異的な接触情報に依存した特性を捕えるように作成されている<ref>{{cite journal|author=A. Korkut, W.A. Hendrickson|year=2009|title=A force field for virtual atom molecular mechanics of proteins|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. USA|volume=106|pages= 15667–15672|doi=10.1073/pnas.0907674106}}</ref>。
*[[MARTINI (力場)|MARTINI]] - [[フローニンゲン大学]]のMarrinkと共同研究者によって開発された粗視化ポテンシャル。当初は脂質の分子動力学シミュレーションのために開発され<ref>{{cite journal|author=S.J. Marrink, H.J. Risselada, S. Yefimov,D.P. Tieleman,A.H. de Vries |year=2007|title=The MARTINI force field: coarse grained model for biomolecular simulations|journal=J. Phys. Chem. B.|volume=111|pages=7812-7824|pmid=    17569554|doi=10.1021/jp071097f|url=https://www.rug.nl/research/portal/files/6707449/2007JPhysChemBMarrink.pdf}}</ref>、後に様々な分子に拡張された。力場は1つのCG相互作用部位に4つの重原子のマッピングを適用し、熱力学性質を再現する目的でパラメータ化されている。

===水モデル===
{{Main|水モデル}}

水あるいは水溶液のモデル化のために用いられる一連のパラメータ（基本的には水のための力場）は、[[水モデル]]と呼ばれる。水はその独特な性質と溶媒としての重要性によって大きな注目を集めてきた。これまでに多くの水モデルが提唱されている（TIP3P、TIP4P、SPC、Flexible SPC、ST2等）。

===翻訳後修飾および非天然型アミノ酸===
*Forcefield_PTM<ref>{{cite web|url=http://selene.princeton.edu/FFPTM/|title=Forcefield_PTM: AMBER Forcefield Parameters for Post-translational Modifications|author=George Khoury|publisher=Computer-Aided Systems Laboratory, Princeton University |date=2013-07-11|accessdate=2015-09-30}}</ref> - Chris Floudasと共同研究者によって開発されたタンパク質における一般的なアミノ酸の翻訳後修飾のモデリングのためのAMBERベースの力場およびウェブツール。ff03電荷モデルを利用しており、量子力学的回転表面に合うようにパラメータ化された複数の側鎖のねじれ補正を含む<ref>{{Cite journal | last1 = Khoury | first1 = G. A. | last2 = Thompson | first2 = J. P. | last3 = Smadbeck | first3 = J. | last4 = Kieslich | first4 = C. A. | last5 = Floudas | first5 = C. A. | title = Forceﬁeld_PTM: Ab Initio Charge and AMBER Forceﬁeld Parameters for Frequently Occurring Post-Translational Modiﬁcations | doi = 10.1021/ct400556v | journal = Journal of Chemical Theory and Computation | pages = 131122135653005 | year = 2013 | pmid =  | pmc = }}</ref>。
*Forcefield_NCAA<ref>{{cite web|url=http://selene.princeton.edu/FFNCAA/|title=Forcefield_NCAA: AMBER Forcefield Parameters for Non-canonical Amino Acids|author=George Khoury|publisher=Computer-Aided Systems Laboratory, Princeton University |date=2013-11-10|accessdate=2015-09-30}}</ref> - ff03電荷モデルを使用した凝集相シミュレーションにおける一般的な非天然型アミノ酸のモデリングのためのAMBERベースの力場およびウェブツール<ref>{{Cite journal | last1 = Khoury | first1 = G. A. | last2 = Smadbeck | first2 = J. | last3 = Tamamis | first3 = P. | last4 = Vandris | first4 = A. C. | last5 = Kieslich | first5 = C. A. | last6 = Floudas | first6 = C. A. | title = Forcefield_NCAA: Ab Initio Charge Parameters to Aid in the Discovery and Design of Therapeutic Proteins and Peptides with Unnatural Amino Acids and Their Application to Complement Inhibitors of the Compstatin Family | doi = 10.1021/sb400168u | journal = ACS Synthetic Biology | pages = 140106144011006 | year = 2014 | pmid =  | pmc = }}</ref>。電荷は、対応する側鎖アナログの水和自由エネルギーと相関していると報告されている<ref>{{Cite journal | doi = 10.1016/j.compchemeng.2014.07.017| title = Hydration free energies calculated using the AMBER ff03 charge model for natural and unnatural amino acids and multiple water models| journal = Computers & Chemical Engineering| year = 2014| last1 = Khoury | first1 = G. A. | last2 = Bhatia | first2 = N. | last3 = Floudas | first3 = C. A. }}</ref>。

===その他===
*[[VALBOND]] - [[原子価結合法|原子価結合理論]]に基づく角度の折れ曲りのための関数であり、大きな角度の歪み、[[超原子価]]分子、[[錯体|遷移金属錯体]]に有効である。CHARMMやUFFといったその他の力場に取り入れることができる。

==脚注==
{{Reflist|2}}

==推薦文献==
*{{cite book |last=Israelachvili |first=J. N. |year=1992 |title=Intermolecular and surface forces |publisher=Academic Press |location=San Diego |isbn=0-12-375181-0 |ref=harv }}
*{{cite book |last=Schlick |first=T. |year=2002 |title=Molecular Modeling and Simulation: An Interdisciplinary Guide |series=Interdisciplinary Applied Mathematics: Mathematical Biology |publisher=Springer-Verlag |location=New York |isbn=0-387-95404-X |ref=harv }}
*{{cite book |last=Warshel |first=A. |year=1991 |title=Computer Modeling of Chemical Reactions in Enzymes and Solutions |publisher=John Wiley & Sons |location=New York |isbn=0-471-53395-5 |ref=harv }}

== 関連項目 ==
* [[分子力学法]]
* [[分子動力学法]]
* [[分子シミュレーション]]
* [[原子間ポテンシャル]]

{{DEFAULTSORT:りきは かかく}}
[[Category:力場|*]]
[[Category:分子物理学]]
[[Category:分子モデリング]]
[[Category:計算化学]]