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{{Expand English|Enzyme|date=2021年8月}}
[[ファイル:Purine Nucleoside Phosphorylase.jpg|thumb|核酸塩基代謝に関与するプリンヌクレオシドフォスフォリラーゼの構造（[[リボンダイアグラム|リボン図]]）。酵素の研究に利用される、構造を[[抽象化]]した図の一例。]]
{{Biochemistry sidebar}}{{読み仮名_ruby不使用|'''酵素'''|こうそ|{{lang-en-short|enzyme}}}}とは、生体内外で起こる[[代謝|化学反応]]に対して[[触媒]]として機能する[[分子]]である。酵素によって触媒される反応を「酵素的」反応という。このことについて酵素の構造や反応機構を研究する古典的な学問領域が、'''酵素学'''（こうそがく、{{lang-en-short|enzymology}}）である。

酵素は生物が[[物質]]を[[消化]]する段階から[[吸収 (薬理学)|吸収]]・[[ADME#分布|分布]]・[[代謝]]・[[排泄]]に至るまでのあらゆる過程（[[ADME]]）に関与しており、生体が物質を[[化学反応|変化]]させて利用するのに欠かせない。したがって、酵素は[[生化学]]研究における一大分野であり、早い段階から研究対象になっている。

最近{{いつ|date=2023年8月}}の研究では、{{仮リンク|擬似酵素分析|en|Pseudoenzyme}}の新しい分野が成長し、[[進化]]の間、いくつかの酵素において、[[アミノ酸]]配列および異常な「擬似触媒」特性にしばしば反映されている生物学的触媒を行う能力が失われたことが認識されている<ref>{{cite journal | author = Murphy JM, Farhan H, Eyers PA | year = 2017 | title = Bio-Zombie: the rise of pseudoenzymes in biology | journal = Biochem Soc Trans | volume = 45 | issue = 2| pages = 537–544 | doi=10.1042/bst20160400| pmid = 28408493 }}</ref><ref name="pmid24107129">{{cite journal |author=Murphy JM, et al. | title = A robust methodology to subclassify pseudokinases based on their nucleotide-binding properties | journal = Biochemical Journal | volume = 457 | issue = 2 | pages = 323–334 | year = 2014 | pmid = 24107129 | doi = 10.1042/BJ20131174| pmc=5679212}}</ref>。

多くの酵素は生体内で作り出される[[タンパク質]]を主成分として構成されている。したがって、生体内での生成や分布の特性、[[熱|加熱]]や[[水素イオン指数|pHの変化]]によって[[変性]]して活性を失う（失活）といった特徴などは、ほかのタンパク質と同様である。

生体を[[機械|機関]]に例えると、[[核酸]]塩基配列が表す[[ゲノム]]が[[設計図]]に相当するのに対して、生体内における酵素は[[工具|組立て工具]]に相当する。酵素はその特徴として、作用する物質（[[基質 (化学)|基質]]）をえり好みし（[[基質特異性]]）、目的の反応だけを進行させること（反応選択性あるいは反応特異性とも）によって、生命維持に必要なさまざまな化学変化を起こす。

酵素の人為的な利用として、古来から人類は酵素を用いた[[発酵]]による食品・飲料の製造を行ってきた。今日では、酵素の利用は食品製造だけにとどまらず、[[化学工業]]製品の製造や日用品の機能向上、[[医療]]などの広い分野に応用されている。とりわけ医療分野には、酵素は深く関わっている。たとえば、[[消化酵素]]を消化酵素剤として処方したり<ref name="酵素剤投与1"/><ref name="酵素剤投与2"/>、疾患による酵素量の増減を検査や診断に利用している<ref name="diagnosis">{{cite journal|doi= 10.3923/biotech.2011.51.59|title=Enzymes Application in Diagnostic Prospects| year=2011|last1=Raja|first1=MMM|last2=Raja|first2=A|last3=Imran|first3=MM|last4=Santha|first4=AMI|last5=Devasena|first5=K|journal=Biotechnology|volume=10|issue=1|pages=51-59}}</ref>。また、ほとんどの医薬品は、ターゲットとなる酵素の作用の大小を調節することで効果を発現している。

== 主な役割 ==
{{出典の明記|date=2021年12月|section=1}}
[[ファイル:Metabolism 790px.png|thumb|left|細胞内の主要代謝経路]]
[[ファイル:A thaliana metabolic network.png|thumb|left|[[細胞呼吸]]における酵素の調節機構（上記経路図の緑・紫矢印部分）<br />赤点が酵素、黒線が調節機構を表す。丸く配置された赤点が[[TCAサイクル]]である。]]
生体内での酵素の役割は、生命を構成する[[有機化合物]]や[[無機化合物]]を取り込み、必要な[[化学反応]]を引き起こすことにある。生命現象は多くの[[代謝]]経路を含み、それぞれの代謝経路は多段階の化学反応からなっている。

細胞内では、その中で起こるさまざまな化学反応を担当する形で多種多様な酵素が働いている。それぞれの酵素は自分の形に合った特定の原料化合物（[[基質 (化学)|基質]]）を外から取り込み、担当する化学反応を触媒し、[[生成物]]を外へと放出する。そして再び次の反応のために基質を取り込み、目的の物質を生成し続ける。

ここで放出された生成物は、別の化学反応を担当する酵素の作用を受けて、さらに別の[[生体物質]]へと代謝されていく。このような酵素の触媒反応の繰り返しで必要な物質の生成や不必要な物質の分解が進行し、生命活動が維持されていく。

生体内では化学工業のプラントのように基質と生成物の容器が隔てられているわけではなく、さまざまな物質が渾然一体となって存在している。しかし、生命現象を作る代謝経路でいろいろな化合物が無秩序に反応してしまっては生命活動は維持できない。

したがって酵素は、生体内の物質の中から作用するべきものを選び出さなければならない。また、反応で余分なものを作り出してしまうと周囲に悪影響を及ぼしかねないので、ある基質に対して起こす反応は決まっていなければならない。酵素は生体内の化学反応を秩序立てて進めるために、このように高度な基質選択性と反応選択性を持つ。

さらに[[アロステリック効果|アロステリズム]]、[[#阻害様式と酵素反応速度|阻害]]などによって化学反応の進行を周りから制御される機構を備えた酵素もある。それらの選択性や制御性を持つことで、酵素は渾然とした細胞内で必要なときに必要な原料を選択し、目的の生成物だけを産生するのである。

このように、細胞よりも小さいスケールで組織的な作用をするのが酵素の役割である。人類が[[先史時代]]から利用していた[[発酵]]も細胞内外で起こる酵素反応によって行われる。<!--
細胞内の[[小器官]]の機能がほとんど分かっていなかった時代から、すでに酵素の研究は行われ始めていた。人間が有史以前から利用していた[[発酵]]も細胞内外で起こる酵素反応であるが、[[19世紀]]に入ると、発酵現象や消化現象など細胞の外でも研究が可能な生化学反応が対象となった。生体内で起こっている化学反応を直接観測することは難しいが、対象を細胞外のもとへと広げることを通じて、酵素の役割や実体が解明されていった。-->{{-}}

== 発見 ==
[[ファイル:Salivary alpha-amylase 1SMD.png|thumb|ヒトの唾液に含まれる[[アミラーゼ]]（リボン図）。薄黄はカルシウムイオン、黄緑は塩化物イオン。]]
[[ファイル:Eduardbuchner.jpg|thumb|[[エドゥアルト・ブフナー]]<br />[[ノーベル化学賞]][[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]]]
[[ファイル:Убеншвуаншвышь.jpg|thumb|[[エミール・フィッシャー]]]]
最初に発見された酵素は[[ジアスターゼ]]（[[アミラーゼ]]）であり、[[1833年]]に[[アンセルム・ペイアン|A・パヤン]]とJ・F・ペルソ（Jean Francois Persoz）によるものである。彼らは麦芽の無細胞抽出液による[[デンプン|でんぷん]]の糖化を発見し、生命（細胞）が存在しなくても、発酵のプロセスの一部が進行することを初めて発見した<ref>{{cite journal|last1=Payen|first1=A|last2=Persoz|first2=JF|year=1833|title=Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels|language=French trans-title=Memoir on diastase, the principal products of its reactions, and their applications to the industrial arts|journal=Annales de chimie et de physique|series=2nd|volume=53|url=https://books.google.com/?id=Q9I3AAAAMAAJ&pg=PA73|pages=73-92}}</ref>。酵素の命名法の一部である語尾の「-ase」はジアスターゼ (diastase)が由来となっている。

また、[[1836年]]には[[テオドール・シュワン|T・シュワン]]によって、胃液中からタンパク質分解酵素の[[ペプシン]]が発見・命名されている<ref>[http://www.britannica.com/eb/article-9066255/Theodor-Schwann Theodor Schwann]. ''[http://www.britannica.com Encyclopædia Britannica].'' 2007. Encyclopædia Britannica Online.</ref>。このころの酵素は生体から抽出されたまま、実体不明の因子として分離・発見されている。

「酵素（enzyme）」という語は酵母の中（in yeast）という意味のギリシア語の {{lang|el|"εν ζυμη"}}（en zymi）に由来し、[[1876年]]に[[ドイツ]]の[[ウィルヘルム・キューネ]]によって命名された<ref>Harper, D (2001). "[http://www.etymonline.com/index.php?term=enzyme enzyme]". ''[http://www.etymonline.com/index.php Online Etymology Dictionary]''.</ref><ref> {{cite journal | author=Kühne W|year=1876|url=https://books.google.com/?id=jzdMAAAAYAAJ&pg=PA190|language=German|title=Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente|trans-title=On the behavior of various organized and so-called unformed ferments|journal=Verhandlungen des naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg|series=new series|volume=1|issue=3|pages=190-193}}</ref>。

[[19世紀]]当時、[[ルイ・パスツール]]によって、生命は自然発生せず、生命がないところでは発酵（腐敗）現象が起こらないことが示されていた。したがって「有機物は生命の助けを借りなければ作ることができない」とする[[生気論|生気説]]が広く信じられており、酵素作用が生命から切り離すことができる化学反応（生化学反応）のひとつにすぎないということは画期的な発見であった。

しかし、酵素は生物から抽出するしか方法がなく、微生物と同様に加熱すると失活する性質を持っていたため、その現象は酵素が引き起こしているのか、それとも目に見えない生命（細胞）が混入して引き起こしているのかを区別することは困難であった。

したがって、酵素が生化学反応を起こすという考え方はすぐには受け入れられなかった。当時の[[ヨーロッパ]]の学会では、酵素の存在を否定するパスツールらの生気説派と酵素の存在を認める[[ユストゥス・フォン・リービッヒ]]らの発酵素説派とに分かれて論争が続いた。

最終的には、[[1896年]]に[[エドゥアルト・ブフナー]]が酵母の無細胞抽出物を用いてアルコール発酵を達成したことによって生気説は完全に否定され、酵素の存在が認知された<ref name="世界大百科事典">徳重正信、「酵素」『世界大百科事典』(CD-ROM版、第2版)、日立デジタル平凡社、1998年。</ref>。

=== 鍵と鍵穴説 ===
上述したように、19世紀後半にはまだ酵素は生物から抽出される実体不明の因子と考えられていたが、酵素の性質に関する研究は進んだ。その研究の早い段階で、酵素の特徴として基質特異性と反応特異性が認識されていた。

これを概念モデルとして集大成したのが、[[1894年]]に[[ドイツ]]の[[エミール・フィッシャー]]が発表した'''鍵と鍵穴説'''である<ref>{{cite journal
|author = Fischer E
|year = 1894
|title = Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme
|journal = Ber Dt Chem Ges
|volume = 27
|pages = 2985-93
|url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer
}}</ref>。これは、基質の形状と酵素のある部分の形状が'''鍵'''と'''鍵穴'''の関係にあり、形の似ていない物質は触媒されない、と酵素の特徴を概念的に表した説である。

現在でも酵素の反応素過程のモデルとして十分に通用する。ただし、フィッシャーはこのモデルの実体が何であるかについては科学的な実証を行っていない。

=== 酵素の実体の発見 ===
[[1926年]]に[[ジェームズ・サムナー]]が[[ナタマメ]][[ウレアーゼ]]の[[結晶化]]に成功し、初めて酵素の実体を発見した<ref>[https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1946/summary/ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.org]</ref>。サムナーは自らが発見した酵素ウレアーゼは'''[[タンパク質]]'''であると実験結果とともに提唱したが、当時サムナーが研究後進国の米国で研究していたこともあり、酵素の実体がタンパク質であるという事実はなかなか認められなかった。

その後、タンパク質からなる酵素の存在が[[w:John Howard Northrop|ジョン・ノースロップ]]と[[w:Wendell Meredith Stanley|ウェンデル・スタンレー]]によって証明され、酵素の実体がタンパク質であるということが広く認められるようになった<ref>{{cite web|url=https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1946/summary/|title=The Nobel Prize in Chemistry 1946|website=The Nobel Prize|publisher=NobelPrize.org|access-date=Nov. 4, 2018}}</ref>。

=== 酵素と分子細胞生物学 ===
[[20世紀]]後半になると、[[X線回折]]をはじめとした生体分子の分離・分析技術が向上し、生命現象を分子の構造が引き起す機能として理解する[[分子生物学]]と、細胞内の現象を細胞小器官の機能とそれに関係する生体分子の挙動として理解する[[細胞生物学]]が成立した。これらの学問によってさらに酵素研究が進展する。すなわち、酵素の機能や性質が、酵素や酵素を形成するタンパク質の構造やその[[立体配座#高分子の立体配座|コンホメーション]]変化によって説明づけられるようになった。

酵素の機能がタンパク質の構造に起因するものであれば、何らかの酵素に適した構造を持つものは酵素としての機能を発現しうると考えることができる。実際に、[[1986年]]には[[トーマス・チェック]]らが、タンパク質以外で初めて酵素作用を示す物質（[[リボザイム]]）を発見している<ref>[https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1989/summary/ 1989 Nobel prize for Chemistrylaureates at http://nobelprize.org]</ref>。

今日においては、この酵素の構造論と機能論に基づいて人工的な触媒作用を持つ[[超分子]]（人工酵素）を設計し開発する研究も進められている<ref>{{cite journal|author=Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D|year=2002|title=Enzyme dynamics during catalysis|journal=Science|volume=295|pages=1520-3}} {{PMID|11859194}}.</ref><ref>{{cite journal
|author = Agarwal PK
|title = Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes.
 journal=J Am Chem Soc
|year = 2005
|volume = 127
|pages = 15248-56
}} {{PMID|16248667}}.</ref><ref>{{cite journal|author=Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, Korzhnev DM, Wolf-Watz M, Bosco DA, Skalicky JJ, Kay LE, Kern D|year=2005|title=Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis|journal=Nature|volume=438|pages=117-21}} {{PMID|16267559}}.</ref>。

== 特性 ==
{{出典の明記|date=2021年12月|section=1}}
酵素は生体内での代謝経路のそれぞれの生化学反応を担当するために、有機化学で使用されるいわゆる触媒とは異なる'''基質特異性'''や'''反応特異性'''などの機能上の特性を持つ。

また、酵素はタンパク質をもとに構成されているため、ほかのタンパク質と同様に'''失活'''の特性、すなわち熱やpHによって変性し活性を失う特性を持つ。次に酵素に共通の特性である基質特異性、反応特異性、および失活について説明する。

=== 基質特異性 ===
[[ファイル:説明図 ペプシン.gif|thumb|right|基質に結合する酵素]]
{{main|基質特異性}}
酵素は作用する物質を選択する能力を持ち、その特性を[[基質特異性]]（{{lang-en-short|substrate specificity}}）と呼ぶ。

たとえば、あるペプチド分解酵素（ペプチターゼ）を作用させてタンパク質を分解する場合は、特定の部位の[[ペプチド結合]]を[[加水分解]]するため、部位によっては基質として認識せずにまったく作用しない。

一方、タンパク質を（酵素ではなく）酸・塩基触媒で加水分解する場合は、ペプチド結合の任意の箇所に作用する。また、ペプチド分解酵素はペプチド結合だけに反応し、ほかの結合（エステルやグリコシド結合）には作用しないが、酸・塩基触媒ならばペプチド結合もほかの結合も区別することなく分解する。

この特性は酵素研究のごく初期から認識されており、'''[[鍵]]'''と'''鍵穴'''に例えたモデルで説明されていた。20世紀中頃以降、[[X線回折|X線結晶解析]]で酵素分子の[[立体構造]]が特定できるようになり、鍵穴の仕組みの手がかりが入手できるようになった。

すなわち、酵素であるタンパク質の立体構造にはさまざまな大きさや形状のくぼみが存在し、それはタンパク質の一次配列（アミノ酸の配列順序）に応じて決定されている。前述の鍵穴はまさにタンパク質立体構造のくぼみ（クラフト）である。酵素は、くぼみに合った基質だけをくぼみの奥に存在する酵素の活性中心へ導くことで、酵素作用を発現する。

今日では、X線結晶解析によって立体構造を決定しなくても、過去の知見や[[計算機化学]]に基づき、タンパク質の一次配列情報やその設計図となる遺伝子の塩基配列情報から立体構造を予測することが可能になりつつある。さらに、生物界に存在しないタンパク質酵素を設計することも、タンパク質以外の物質で同様な手法によって人工酵素を設計することも可能である。

生物界に存在する酵素に適合する基質を研究することで、逆に各種酵素の[[阻害剤]]を作ることも可能となる。すなわち、本来の基質よりも強く酵素の活性部位に結合する物質を設計することで、酵素の機能を阻害させる試みである。酵素や阻害剤が設計できるようになったことは、[[医薬品]]や[[分子生物学]]研究の発展に役立っている。

==== 誘導適合 ====
{{Main|誘導適合}}
[[ファイル:説明図 酵素誘導適合.png|thumb|left|酵素と基質の結合で、複合体の立体構造が変化する様子（誘導適合モデル）]]
酵素と基質が複合体を形成すると、酵素と基質のそれぞれで[[立体配座|立体構造]]の変化が起こる。その際に基質の[[エントロピー]]が減少するというモデルがあり、計算科学の手法等からそのエントロピーの変化が検証されている<ref>{{Cite journal|author=Åqvist, J., Kazemi, M., Isaksen, G. V., Brandsdal, B. O.|year=2017|title=Entropy and Enzyme Catalysis|journal=Acc. Chem. Res.|volume=50|issue=2|pages=199–207|doi=10.1021/acs.accounts.6b00321}}</ref>。<!-- 基質を結合させた酵素はあらゆるストレス（熱やpHの変化など）に対して安定度が増すことが多い。 -->具体的には、酵素の基質との結合によって、酵素・基質ともに触媒反応により適した分子形状へと変化すると考えられている<ref>{{Cite journal|author=Koshland Jr., D. E.|year=1958|title=Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.|volume=44|issue=2|pages=98-104|doi=10.1073/pnas.44.2.98}}</ref>。{{要検証範囲|date=2018年11月|酵素との複合化を通じて、基質の立体構造は束縛・規制され（エントロピーの減少）、[[遷移状態]]に近いものへと変化する。すなわち、反応の活性化エネルギーが低下した状態にあると考えられている<!--遷移状態に向かう反応の過程がエントロピーの減少とともに促進されることによって、反応の活性化エネルギーを低下させている--><!-- ←正しいか？ -->。これらの酵素と基質の双方の構造変化によって、誘導的な化学反応が生じるというモデルは'''誘導適合'''と呼ばれる。}}。

誘導適合は基質特異性を発現するうえでも重要である。[[アロステリック効果]]なども含めて、酵素活性の発現およびその制御において重要な役割を担っているとされる。

=== 反応特異性 ===
生体内ではある1つの基質に着目しても、作用する酵素が違えば生成物も変わってくる。通常、酵素は1つの化学反応しか触媒しない性質を持ち、これを酵素の'''反応特異性'''と呼ぶ。

酵素が反応特異性を持つため、[[消化酵素]]などいくつかの例外を除けば、通常1つの酵素は生体内の複雑な代謝経路の1か所だけを担当している。これは、生体を恒常的に維持するための重要な性質である。

まず、ある代謝経路が存在するかどうかは、その代謝経路を担当する固有の酵素が存在するかどうかに左右されるため、その酵素タンパク質を産生する[[遺伝子]]の[[発現]]によって制御できる。また、代謝産物の1つが過剰になった場合、その代謝経路を担当する固有の酵素の活性に[[フィードバック阻害]]が起こるため、過剰な生産が動的に制御される。

酵素はそれぞれに固有の基質と生化学反応を担当するが、同じ生体内でも組織や細胞の種類が異なると、別種の酵素が同じ基質の同じ生化学反応を担当する場合がある。このような関係の酵素を互いに[[アイソザイム]]（{{lang-en-short|isozyme}}）と呼ぶ。

=== 酵素作用の失活 ===
酵素が役割を果たすとき、またはその活性を失う原因には、酵素を構成するタンパク質の立体構造（[[立体配座|コンホメーション]]）が深く関与している。失活の原因となる要因としては、[[熱]]、[[水素イオン指数|pH]]、塩濃度、[[溶媒]]、ほかの酵素による作用などが知られている。

タンパク質は熱、pH、塩濃度、溶媒など置かれた条件の違いによって容易に立体構造を替えるが、条件が大きく変わると立体構造が不可逆的に大きく変わり、酵素の場合は'''失活'''することもある。したがって、酵素反応は至適温度・至適pHや水溶媒など条件が限定される。場合によっては、汚染した[[微生物]]が発生する[[ペプチダーゼ]]などの消化酵素によってタンパク質の構造が失われて失活することもある。

ただし、[[生物]]の[[多様性]]は非常に広いため、[[好熱菌]]、[[好酸性菌]]、[[好アルカリ菌]]などの持つ酵素（イクストリーモザイム）のように極端な温度やpHに耐えうるとされるものや、有機溶媒中でも活性が保たれるものもあり、こうした酵素の工業利用が現実的になり始めている。

== 分類 ==
{{出典の明記|date=2021年12月|section=1}}
酵素の分類方法はいくつかあるが、ここでは酵素の'''所在による分類'''と、基質と酵素反応の種類（基質特異性と反応特異性の違い）による'''系統的分類'''を取り上げる。後者による分類は酵素の命名法と関連している。

=== 所在による分類 ===
酵素は生物体内における反応のすべてを起こしているといっても過言ではない。したがって、代謝反応の関与する生物体内であれば普遍的に存在している。酵素は、[[生体膜]]（細胞膜や細胞小器官の膜）に結合している'''膜酵素'''と、[[細胞質]]や細胞外に存在する'''可溶型酵素'''とに分類される。可溶型酵素のうち、細胞外に分泌される酵素を特に'''分泌型酵素'''と呼ぶ。

このような酵素の種類の違いは、酵素以外のタンパク質の種類の違い（膜タンパク質、分泌型タンパク質）と同様に、立体構造における疎水性側鎖と親水性側鎖の一次構造上の分布（タンパク質配列のモチーフ）の違いによる。ほかのタンパク質と同様に酵素も細胞内の[[リボゾーム]]で生合成されるが、アミノ酸配列は遺伝子に依存するため、その構造は酵素の進化を反映している。遺伝的に近隣の酵素は類似のモチーフを持ち、酵素群のグループを形成する。

==== 膜酵素 ====
[[ファイル:Cell membrane scheme.png|thumb|膜酵素の模式図。左から埋没型、貫通型、付着型。]]
[[生体膜]]に存在する膜酵素はエネルギー保存や物質輸送に関与するものも多く、生体膜の機能を担う重要な酵素群（[[ATPアーゼ]]、[[ATP合成酵素]]、[[呼吸鎖複合体]]、[[バクテリオロドプシン]]など）が多い。生体膜と酵素との位置関係によって3種類に大分できる。
*'''埋没型''' - 生体膜に埋没しているタイプ（[[レセプター]]タンパクなど）
*'''貫通型''' - 生体膜を貫通しているタイプ（[[チャネル]]、[[トランスポーター]]、[[ATP合成酵素]]など）
*'''付着型''' - 生体膜に酵素の一部が付着しているタイプ（[[ヒドロゲナーゼ]]など）
生体膜は内部が[[疎水性]]で外部が[[親水性]]であるため（＝[[脂質二重膜]]と呼ばれる）、膜酵素であるタンパク質の部分構造（側鎖）の性質も、膜に接しているところは疎水性が強くて膜脂質への親和性がきわめて高く、膜から突出しているところは親水性が強くなっている。

==== 可溶型酵素 ====
細胞質に存在している酵素は、水に比較的よく溶ける。細胞質での代謝にはこの可溶性酵素が多く関わっている。可溶性酵素は、外部には[[親水性]]アミノ酸、内部には[[疎水性]]アミノ酸が集まって、球形の[[立体構造]]をとっている場合が多い。

===== 分泌型酵素 =====
酵素は細胞内で産生されるが、産生後に細胞外に[[分泌]]されるものもあり、'''分泌型酵素'''と呼ばれる。消化酵素が代表例であり、細胞外に存在する物質を取り込みやすいように[[消化]]するために分泌される。その形状は可溶性酵素と同じく球形をしている場合が多い。

生物に対して何らかの刺激（熱、pH、圧力などの変化）を与えると、その刺激に対して[[エキソサイトーシス]]と呼ばれる分泌形態で分泌型酵素を放出する現象が見られる場合がある。[[構造生物学]]の進歩において、最初に結晶化され立体構造が決定されていった酵素の多くは分泌型酵素であった。

=== 系統的分類 ===
{{main|EC番号}}
酵素を反応特異性と基質特異性の違いによって分類すると、系統的な分類が可能となる。このような系統的分類を表す記号として、[[EC番号 (酵素番号)|EC番号]]がある。

EC番号は "EC"{{efn|"E.C." や "EC." と表記される例もある。}}に続けた4個の番号 "EC X.X.X.X"（Xは数字）によって表し、数字の左から右にかけて分類が細かくなっていく。EC番号では、まず反応特異性を、酸化還元反応、転移反応、加水分解反応、解離反応、異性化反応、ATPの補助を伴う合成、イオンや分子を生体膜を超えての輸送の合計７つのグループに分類している。
*[[EC番号 (酵素番号)#EC 1.-（酸化還元酵素）|EC 1.X.X.X]] — [[酸化還元酵素]]
*[[EC番号 (酵素番号)#EC 2.-（転移酵素）|EC 2.X.X.X]] — [[転移酵素]]
*[[EC番号 (酵素番号)#EC 3.-（加水分解酵素）|EC 3.X.X.X]] — [[加水分解酵素]]
*[[EC番号 (酵素番号)#EC 4.-（付加脱離酵素（リアーゼ））|EC 4.X.X.X]] — [[リアーゼ]]
*[[EC番号 (酵素番号)#EC 5.-（異性化酵素）|EC 5.X.X.X]] — [[異性化酵素]]
*[[EC番号 (酵素番号)#EC 6.-（合成酵素）|EC 6.X.X.X]] — [[リガーゼ]]
*[[EC番号 (酵素番号)#EC 7- (輸送酵素)|EC 7.X.X.X]] — [[ABC輸送体]]
さらに各グループで分類基準は異なるが、反応特異性と基質特異性との違いとで細分化していく。すべての酵素についてこのEC番号が割り振られており、現在約3,000種類ほどの反応が見つかっている{{efn|EC番号は酵素の特性によって分類されるので、同じ EC番号であっても異なる配列のタンパク質の酵素が含まれる。}}。

また、ある活性を担う酵素がほかの活性を持つことも多く、[[ATPアーゼ]]などはATP加水分解反応のほかにタンパク質の加水分解反応への活性も持っている（[[EC番号 (酵素番号)|EC番号]]、[[酸化還元酵素]]、[[転移酵素]]、[[加水分解酵素]]、[[リアーゼ]]、[[異性化酵素]]、[[リガーゼ]]などを参照）。

==== 命名法 ====
酵素の名前は[[国際生化学連合]]の酵素委員会によって命名され、同時にEC番号が与えられる。酵素の名称には「常用名」と「系統名」が付される。常用名と系統名の違いについて例を挙げながら説明する。
:（例）次の酵素は同一の酵素（EC番号＝EC 1.1.1.1）
*系統名 — アルコール：NAD{{sup|+}} オキシドレダクターゼ（酸化還元酵素）
*:基質分子の名称（複数の場合は併記）と反応の名称を連結して命名される。系統名における反応の名称には規制がある。
*常用名 — [[アルコールデヒドロゲナーゼ]]（脱水素酵素）
*:系統名と同じ規則で命名されるが、基質の一部を省略して短縮されている。また、命名規則に従わない酵素も多く、[[DNAポリメラーゼ]]などはそのひとつである。

古くに発見され命名された酵素については、上述の規則ではなく当時の名称がそのまま使用されている。
:[[ペプシン]]、[[トリプシン]]、[[キモトリプシン]]、[[カタラーゼ]]
などがこれにあたる。

== 構成 ==
[[ファイル:説明図 酵素と補因子.png|thumb|left|酵素と補因子の関係]]
[[RNA#触媒作用を持つRNA|RNA]]を除いて、酵素はタンパク質から構成されるが、タンパク質だけで構成される場合もあれば、非タンパク質性の構成要素（補因子）を含む場合（複合タンパク質）もある。酵素が複合タンパク質の場合、補因子と結合していないと活性が発現しない。このとき、補因子と結合していないタンパク質を[[アポ酵素]]、アポ酵素と補因子とが結合した酵素を[[ホロ酵素]]という。以下では、特に断らない限り、タンパク質以外の、金属を組み込んでいない有機化合物を単に''有機化合物''と呼称する。

補因子の例としては、{{仮リンク|無機イオン|en|Inorganic ions}}、有機化合物（補酵素）があり、金属含有有機化合物のこともある。いくつかの[[ビタミン]]は補酵素であることが知られている<ref>吉岡 政七, 遠藤 克己『新生化学ガイドブック』南江堂、1969年、82-119ページ。</ref>。補因子は酵素との結合の強弱で分類されるが、その境界は曖昧である。

また、酵素を構成するタンパク質鎖（[[ペプチド]]鎖）は複数本であったり、複数種類であったりする場合がある。複数本のペプチド鎖から構成される場合、立体構造を持つそれぞれのペプチド鎖を'''サブユニット'''と呼ぶ。

=== 補欠分子族 ===
{{main|補因子}}<div style="float:right">
{|border=0
|+style="padding: 0.3em; font-size:x-small"|酵素と必須元素<ref name="酵素の化学" /><ref>{{cite journal|author=Sang-Hwan Oh, Ganther HE, Hoekstra WG|year=1974|title=Selenium as a Component of Glutathione Peroxidase Isolated from Ovine Erythrocytest|journal=Biochemistry|volume=13|pages=1825-9}} [http://pubs.acs.org/cgi-bin/archive.cgi/bichaw/1974/13/i09/pdf/bi00706a008.pdf]</ref>
|-
|valign=top|
{|class="wikitable" 
!元素名!!酵素名
|-
|[[鉄]]||width="200px" style="font-size:xx-small"|シトクロームcオキシダーゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=2EIL E.C. 1.9.3.1]<ref name="PDBMOM" />）、コレステロールモノオキシゲナーゼ（E.C. 1.14.15.6）、リボヌクレオシド二リン酸レダクターゼ[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1R65 E.C. 1.17.4.1]<ref name="PDBMOM" />、アコニターゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1AMJ E.C. 4.2.1.3]<ref name="PDBMOM" />）
|-
|[[亜鉛]]||width="200px" style="font-size:xx-small"|DNAポリメラーゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1BPX E.C. 2.7.7.7]<ref name="PDBMOM" />）、RNAポリメラーゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1R9S E.C. 2.7.7.6]<ref name="PDBMOM" />）、[[炭酸脱水酵素|カルボネートデヒドラターゼ]]（E.C. 4.2.1.1,）、アルカリホスファターゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1ZEB E.C. 3.1.3.1]<ref name="PDBMOM" />）、アルドラーゼ（E.C. 4.2.1.1）、カルボキシペプチダーゼA/B（E.C. 3.4.17.1/2）、ロイシンアミノペプチダーゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1BPM E.C. 3.4.11.1]<ref name="PDBMOM" />）、[[アルコールデヒドロゲナーゼ]]（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1CDO E.C. 1.1.1.1]<ref name="PDBMOM" />）
|}
|valign=top|
{| class="wikitable"
!元素名!!150px|酵素名
|-
|[[銅]]||width="200px" style="font-size:xx-small"|L-アスコルビン酸オキシダーゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1AOZ E.C. 1.10.3.3]<ref name="PDBMOM" />）、[[ラッカーゼ]]（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1GYC E.C. 1.10.3.2]<ref name="PDBMOM" />）、モノフェノールモノオキシゲナー（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1WX2 E.C. 1.14.18.1]<ref name="PDBMOM" />）、カテコールオキシダーゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1GYC E.C. 1.10.3.2]<ref name="PDBMOM" />）
|-
|[[カルシウム]]||width="200px" style="font-size:xx-small"|[[カルパイン]]（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1ALW E.C. 3.4.22.17]<ref name="PDBMOM" />）
|-
|[[マンガン]]||width="200px" style="font-size:xx-small"|スーパーオキシドディスムター（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1AR5 E.C. 1.15.1.1]<ref name="PDBMOM" />）
|-
|[[モリブデン]]||width="200px" style="font-size:xx-small"|キサンチンオキシダーゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1FIQ E.C. 1.1.3.22]<ref name="PDBMOM" />）、亜硫酸オキシダーゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=2A9A E.C. 1.8.3.1]<ref name="PDBMOM" />）、ニトロゲナーゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1L5H E.C. 1.18.6.1]<ref name="PDBMOM" />）
|-
|[[コバルト]]||width="200px" style="font-size:xx-small"|ビタミンB12レダクターゼ（E.C. 1.6.99.9）
|-
|[[ニッケル]]||width="200px" style="font-size:xx-small"|ウレアーゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=2UBP E.C. 3.5.1.5]<ref name="PDBMOM" />）
|-
|[[セレン]]||width="200px" style="font-size:xx-small"|グルタチオンペルオキシダーゼ（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1GP1 E.C. 1.11.1.9]<ref name="PDBMOM" />）
|}
|}
</div>強固な結合や共有結合をしている補因子を'''補欠分子族'''（ほけつぶんしぞく、{{lang-en-short|prosthetic group}}）という。補欠分子族は有機化合物のこともあるが、酵素から遊離しうる補因子を補欠分子族と区別して、補酵素と呼ぶ。

[[カタラーゼ]]、[[P450]]などの活性中心に存在する[[ヘム|ヘム鉄]]などが代表的な補欠分子族である。金属プロテアーゼの[[亜鉛]]イオンなど、直接タンパク質と結合していることもある。生体が要求する微量金属元素は、補欠分子族として酵素に組み込まれていることが多い。

=== 補酵素 ===
{{main|補酵素}}
有機化合物の補因子を'''補酵素'''という。遊離しない場合は補欠分子族という。アポ酵素との結合が弱い、有機化合物の補欠分子族を補酵素とし、補酵素は補欠分子族の一種ととらえる考えもある<ref>長倉三郎他編「補欠分子族」『理化学辞典』5版、岩波書店、1998年。長倉三郎他編「補酵素」『理化学辞典』5版、岩波書店、1998年。</ref>。とはいえ、たとえば、酵素と共有結合していても遊離しうる[[リポ酸]]が補酵素と区別されるなど、補酵素であるか補欠分子族であるかの基準は厳密ではない。

補酵素は、常時酵素の構造に組み込まれていないが、酵素反応が生じる際に基質と共存することが必要とされる。酵素活性のときに取り込まれ、ホロ酵素を生じさせる。したがって、酵素反応の進行によって基質とともに消費され、典型的な補欠分子族とは異なる<ref>『レーニンジャーの新生化学[上]』第4版、廣川書店、監修／山科郁男 編集／中山和久</ref>。

酵素タンパク質が熱によって変性し失活するのに対して、補酵素は比較的耐熱性が高く、かつ透析によって酵素タンパク質から分離することが可能であるため、補因子として早い時期からその存在が知られていた。1931年には[[オットー・ワールブルク]]によって初めて補酵素が発見されている。[[ビタミン]]あるいはビタミンの代謝物に補酵素となるものが多い。

[[ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド|NAD]]、[[ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸|NADP]]、[[リボフラビン#補酵素型の諸特徴|FMN]]、[[FAD]]、[[チアミン|チアミン二リン酸]]、[[ピリドキサールリン酸]]、[[補酵素A]]、[[α-リポ酸]]、[[葉酸]]などが代表的な補酵素であり、[[サプリメント]]として[[健康食品]]に利用されるものも多い。

=== サブユニットとアイソザイム ===
[[ファイル:1UPM fill.png|thumb|left|ホウレンソウ[[RubisCO]]は大サブユニットと小サブユニットのヘテロダイマーの8量体で構成される（サブユニットごとに色分け）。]]

酵素が複数のペプチド鎖（タンパク質鎖）から構成されることがある。その場合、各ペプチド鎖はそれぞれ固有の[[三次構造]]（立体構造）をとり、'''サブユニット'''と呼ばれる。サブユニット構成を酵素の[[四次構造]]と呼ぶこともある。
{|class="wikitable" style="margin: 0 auto 0 1em; float: right"
|+ style="padding: 0.3em; font-size:small" |ヒト乳酸デヒドロゲナーゼと<br />アイソザイムタイプ
!style="font-size:small"|アイソザイム<br />タイプ
!style="font-size:small"|サブユニット<br />構成
!style="font-size:small"|組織分布
|-
|LD1||H{{sub|4}}||心臓
|-
|LD2||H{{sub|3}}M||rowspan=3|骨格筋<br />・横隔膜<br />・腎臓など
|-
|LD3||H{{sub|2}}M{{sub|2}}
|-
|LD4||HM{{sub|3}}
|-
|LD5||M{{sub|4}}||肝臓
|}
たとえば[[ヒト]]における[[乳酸デヒドロゲナーゼ]]（LDH; E.C. 1.1.1.27）は4つのサブユニットから構成される四量体だが、体内組織の位置によってサブユニット構成が異なることが知られている。この場合、サブユニットは心筋型（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1I0Z H]<ref name="PDBMOM">"Molecule of the Month" RCSB PDB</ref>）と骨格筋型（[http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1I10 M]<ref name="PDBMOM" />）の2種類であり、そのいずれか4つが組み合わされて乳酸デヒドロゲナーゼが構成される（たとえばH2個とM2個から構成されるH{{sub|2}}M{{sub|2}}など）。したがって5タイプの乳酸デヒドロゲナーゼが存在するが、これらは同じ基質で同じ生化学反応を担当する'''[[アイソザイム]]'''の関係にある。これを応用すると、たとえば[[臨床検査]]で乳酸デヒドロゲナーゼのアイソザイムタイプを同定（[[電気泳動]]で同定できる）して、疾患が肝炎であるか心筋疾患であるかを識別することができる。

なお、ここに示した以外の要因（遺伝子変異による一次構造の変化など）によってアイソザイムとなることもある。

=== 複合酵素 ===
[[ファイル:説明図 酵素 複合酵素.jpg|thumb|right|複合酵素の模式図<br />脂肪酸生成系]]
一連の代謝過程を担当する複数の酵素がクラスターを形成して'''複合酵素'''となることも多い。

代表例として脂肪酸合成系の複合酵素を示す。これらは <nowiki>[ACP]</nowiki>S-アセチルトランスフェラーゼ（AT; E.C. 2.3.1.38）、マロニルトランスフェラーゼ（MT; E,C.2.3.1.39）、3-オキソアシル-ACPシンターゼI（KS）、3-オキソアシル-ACPレダクターゼ（KR; E.C. 1.1.1.100）、クロトニル-ACPヒドラターゼ（DH; E.C. 4.2.1.58）、エノイル-ACPレダクターゼ（ER; E.C. 1.3.1.10）の6種類の酵素がアシルキャリアタンパク質（ACP）とともにクラスターとなって複合酵素を形成している。脂肪酸合成系はほとんどが複合酵素で、単独の酵素はアセチルCoAカルボギラーゼ（TE; E.C. 6.4.1.2）だけである<ref name="酵素の化学" />。

== 生化学 ==
{{出典の明記|date=2021年12月|section=1}}
=== 酵素反応速度 ===
{{main|酵素反応速度論}}
[[日本工業規格]]に「'''酵素は選択的な触媒作用をもつタンパク質を主成分とする生体高分子物質'''」（JIS K 3600:2000-1418<ref>{{Cite jis|K|3600|2000}}</ref>）と定義されているように[[触媒]]として利用されるが、[[化学工業]]などで用いられる典型的な[[金属]]触媒とは反応の特性が異なる。
[[ファイル:説明図 酵素反応速度曲線.PNG|thumb|right|500px]]
第一に酵素反応の場合、基質濃度[S]が高くなると'''[[反応速度]]が[[飽和]]'''する現象が見られる。酵素の場合、基質濃度を高く変えると、反応速度は'''飽和最大速度 ''V''{{sub|max}}''' へと至る[[双曲線]]を描く。一方、金属触媒の場合、反応初速度 [ν] は触媒濃度に依存せず基質濃度 [S] の一次式で決定される。

これは、酵素と金属触媒との粒子状態の違いによって説明できる。金属触媒の場合、触媒粒子の表面は金属原子で覆われており、無数の触媒部位が存在する。それに対して酵素の場合は、酵素分子が基質に比べて巨大な場合が多く、活性中心を多くても数か所程度しか持たない。したがって、金属触媒に比べて、基質と触媒（酵素）とが衝突しても（活性中心に適合し）反応を起こす頻度が小さい。そして基質濃度が高まると、少ない酵素の活性中心を基質が取り合うようになるため、飽和現象が生じる。このように酵素反応では、酵素と基質が組み合った'''基質複合体'''を作る過程が反応速度を決める律速過程になっていると考えられる。

==== 酵素反応の定式化 ====
{{main|酵素反応#酵素反応の定式化}}
[[1913年]]、[[レオノール・ミカエリス|L・ミカエリス]]と[[モード・メンテン|M・メンテン]]は酵素による[[ショ糖]]の加水分解反応を測定し、「鍵と鍵穴」モデルと実験結果から'''酵素基質複合体モデル'''を導き出し、酵素反応を定式化した。このモデルによると、酵素は次のように示される。
:酵素（E）+ 基質（S）<math>\rightleftarrows</math> 酵素基質複合体（ES）→ 酵素（E）+ 生成物（P）

すなわち、酵素反応は、酵素と基質が一時的に結びついて酵素基質複合体を形成する第1の過程と、酵素基質複合体が酵素と生産物とに分離する第2の過程とに分けられる。

きわめて分子活性の高い酵素に[[炭酸脱水酵素]]があるが、この酵素は1秒あたり100万個の[[二酸化炭素]]を[[炭酸イオン]]に変化させる（''k''{{sub|cat}} = 10{{sup|6}} s{{sup|&minus;1}}）。

==== 阻害様式と酵素反応速度 ====
[[ファイル:説明図 酵素 阻害様式と反応速度.png|thumb|350px|酵素の反応速度曲線を、阻害剤のない原系を青線、阻害剤の存在する系を赤線で示す]]
{{main|酵素反応#阻害様式と酵素反応速度}}
酵素の反応速度は、基質と構造の似た分子の存在や、後述のアロステリック効果によって影響を受ける（阻害される）。阻害作用の種類によって、酵素の反応速度の応答の様式（'''阻害様式'''）が変わる。そこで、反応速度や反応速度パラメータを解析して阻害様式を調べることで、逆にどのような阻害作用を受けているかを識別することができる。どのような阻害様式であるかを調べることによって、酵素がどのような調節作用を受けているか類推することができる。[[医薬品]]開発では、調節作用を研究することは、酵素作用を制御することによって症状を改善する新たな治療薬の開発に応用されている。

阻害様式は大きく分けると次のように分類される。
*[[拮抗阻害]]（競争阻害）
*拮抗的ではない阻害
**[[非拮抗阻害]]
**[[不拮抗阻害]]
*混合型阻害

==== 酵素反応の活性化エネルギー ====
{|class="wikitable" style="margin: 0 auto 0 1em; float:right"
|+style="padding: 0.3em"|触媒の活性化エネルギー比較<ref>吉岡 政七, 遠藤 克己『新生化学ガイドブック』南江堂、1969年、89ページ。</ref>
!反応名
!触媒/酵素†
!エネルギー値<br />（[[カロリー|cal]]/[[モル|mol]]{{efn|1,000cal/molが約4.2kJ/molに相当する。}}
|-
|rowspan=3|[[過酸化水素|H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>]]の分解||（なし）||align="right"|18,000
|-
|白金コロイド||align="right"|11,000
|-
|[[カタラーゼ]]†<br />Catalase; [[肝臓|肝]]）||align="right"|5,000
|-
|rowspan=2|[[ショ糖]]の加水分解||H<sup>+</sup>||align="right"|26,500
|-
|[[サッカラーゼ]]†<br />（酵母）||align="right"|11,500
|-
|rowspan=2|[[カゼイン]]<br />の加水分解||HCl aq.||align="right"|20,000
|-
|[[キモトリプシン]]†<br />（Trypsin）||align="right"|12,000
|-
|rowspan=2|[[酢酸エチル]]の<br />加水分解||H<sup>+</sup>||align="right"|13,200
|-
|[[リパーゼ]]†<br />（Lipase; [[膵臓|膵]]）||align="right"|4,200
|}
一般に化学反応の進行する方向は[[化学ポテンシャル]]が小さくなる方向（エネルギーを消費する方向）に進行し、反応速度は反応の[[活性化エネルギー]]が高いか否かに大きく左右される（[[化学平衡]]や[[反応速度論]]を参照）。

酵素反応は触媒反応で、化学反応の一種なので、その性質は同様である。ただし、一般に触媒反応は化学反応の中でも活性化エネルギーが低いのが通常であるが、酵素反応の活性化エネルギーは特に低いものが多い。

一般に活性エネルギーが15,000cal/molから10,000cal/molに低下すると、[[反応速度定数]]はおよそ4.5×10{{sup|7}}倍になる。

=== 反応機構モデル ===
{{main|酵素反応#反応機構モデル}}
単純な構造の無機触媒や[[酸]][[塩基]]触媒等とは異なり、酵素は基質特異性を発揮し、ターゲットとする反応のみの[[活性化エネルギー]]を下げている。こういった、酵素特有の特徴を生み出す'''酵素反応の機構'''については、いまだ統一的な見解は得られていない。しかし今日では、[[構造生物学]]の発展や[[組み換えタンパク質]]等の[[変異導入]]といった諸技法によって、その片鱗が明らかにされつつある。

{{要検証範囲|date=2018年11月|たとえば、タンパク質分解酵素[[セリンプロテアーゼ]]では、酵素と複合体を形成することで基質は遷移状態に近い分子構造で束縛され（反応系の[[エントロピー]]減少）、その結果として活性化エネルギーの低下（反応の促進）が起こる（'''エントロピー・トラップ'''）。}}。

[[ファイル:説明図 酵素 酸塩基触媒部位.png|350px|thumb|キモトリプシンの酸塩基触媒部位]]
{{要検証範囲|date=2018年11月|酵素と結合した基質は、酵素の活性中心付近において分子構造が規制され（誘導適合）、より反応しやすい状態となり、生成物への反応が進行する}}。ここでは、セリンプロテアーゼの一種である[[キモトリプシン]]の例を示す。
#[[ヒスチジン|His{{sup|57}}]]が[[水素イオン|プロトン]]を負に荷電した[[アスパラギン酸|Asp{{sup|102}}]]に譲渡する。
#His{{sup|57}}が塩基となり、活性中心の[[セリン|Ser{{sup|195}}]]からプロトンを奪う。
#Ser{{sup|195}}が活性化されて（負に荷電して）基質を攻撃する。
#His{{sup|57}}がプロトンを基質に譲渡する
#Asp{{sup|102}}からHis{{sup|57}}がプロトンを奪い、1.の状態に戻る。

==== 遷移状態と抗体酵素 ====
{{main|酵素反応#遷移状態と抗体酵素}}
酵素反応において、酵素基質複合体から生成物へと変化する過程では、原子間の結合距離や角度などが変形した分子構造となる'''遷移状態'''や'''反応中間体'''を経由する。

言い換えると、化学反応がしやすい分子の形状が遷移状態であり、酵素は酵素基質複合体が誘導適合することでその状態を作り出している。遷移状態は活性ポテンシャルの高い状態に相当するため、少ないエネルギーで反応中間体の状態を乗り越えて生成物へと変化する。

遷移状態を作ることが酵素タンパクの主たる役割だとすれば、結合によって遷移状態を作り出すことができれば酵素になるとも考えられる。実際に酵素と同じように分子構造を識別し、その分子と結合する生体物質に[[抗体]]がある。[[1986年]]、[[アメリカ合衆国|アメリカ]]のトラモンタノらは、酵素と同じ働きをするように意図して製造した抗体が意図どおりの酵素作用を示すことを発見し、[[抗体酵素]]（abzyme）と名づけた。

超分子化合物によって、[[人工酵素]]を作り出す研究も成果を上げている。

=== 酵素反応の調節機構 ===
{{main|酵素反応#酵素反応の調節機構}}
[[生物|生体]]が酵素活性の大小を制御するには、酵素の量を[[制御]]する場合と、酵素の[[性質]]を変化させる場合とがある。それらは次のように分類される<ref>長倉三郎他編「代謝調節」 『理化学辞典』5版、岩波書店、1998年。</ref>。
#酵素タンパク質の合成量制御による酵素量の増大
#酵素タンパク質が他の生体分子と可逆的に作用することによる酵素活性の変化
#酵素タンパク質が修飾されることによる酵素活性の変化
1.の調整は遺伝子の発現量の[[転写 (生物学)|転写調節]]によって実現し、2.や3.については酵素の質的な変化であり、1.の転写制御より素早い応答を示す。

2.や3.の調節の例として「[[フィードバック阻害]]」が挙げられる。フィードバック阻害によって生産物が過剰になると酵素活性が低減し、生産物が減ると酵素活性は復元する。

== 酵素が働く条件==
{{出典の明記|date=2021年12月|section=1}}
大きく次の4つに分けられる。
# 最適pH 
# 最適温度 
# 基質の濃度 
# 酵素の濃度

=== 最適pH ===
各酵素にはもっとも活発に機能するpHがあり、これを'''最適pH'''（{{lang-en-short|optimal pH}}）、もしくは至適pHという。ほとんどの酵素は各環境の生理的pHで活動がもっとも激しくなる。たとえばヒトの体内では通常最適pHは7付近であるが、胃液の中に含まれる[[ペプシン]]の最適pHは1.5、[[トリプシン]]の最適pHは約8、[[アルギナーゼ]]（[[:en:Arginase]]）の最適pHは9.5である。最適pHが酵素をもっとも安定化させるpHではないことに注意が必要である。

=== 最適温度 ===
最適pHと同様に、酵素の活動がもっとも激しくなる温度が存在する。これを'''最適温度'''（optimal temperature）、もしくは至適温度ともいう。ヒトの酵素の場合、通常は生理的温度である35℃から40℃付近とされる。最適pHと同様に、最適温度が酵素をもっとも安定化させる温度ではないことに注意が必要である。

=== 基質の濃度 ===
{{main|酵素反応速度論}}
酵素の機能は基質の濃度に依存する。基本的には、基質の濃度が上がるほど反応速度が上がるが、ある一定の濃度で飽和を迎える。さらに基質の濃度を増やすことで、逆に酵素の機能が著しく阻害されることもある。これら酵素と基質濃度の関係は、酵素や基質の種類によってさまざまである。

=== 酵素の濃度 ===
{{main|酵素反応速度論}}
酵素の機能は酵素自体の濃度にも依存する。基本的には、酵素の濃度が上がるほど反応速度が上昇する。生体内での酵素濃度は、遺伝子の発現によって制御される。''[[In vitro]]''では、酵素の溶解度に依存するが、濃度を高めすぎた結果[[沈殿]]した酵素は構造が破壊されている場合がほとんどであり、再び[[溶解]]させても機能を回復させることは難しい。

== 利用 ==
酵素は実生活のさまざまな場面で応用されている。1つは酵素自体を利用するもので、代表的な分野として食品加工業が挙げられる。もう1つは生体が持つ酵素を観測・制御するもので、代表的な分野として医療・製薬業が挙げられる。

=== 食品 ===
[[ファイル:Production of cheese 1.jpg|thumb|left|チーズの製造にはレンネットが利用される]]
人間は有史以前から、保存食などを作り出すために[[発酵]]を利用してきた。たとえば、[[味噌]]や[[醤油]]、[[酒]]などの[[発酵食品]]の製造には、伝統的に[[麹]]や[[麦芽]]などの生物を利用してきた。

蒸米や蒸麦に種麹を与え、40時間ほどおくと麹菌が増殖し、米麹や麦麹となるが、こうした麹には各種の酵素、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼなどが蓄積される<ref name="今井">今井誠一『味噌』農山漁村文化協会、2002年。27-29頁。</ref>。発酵とは、これらの酵素が食品中のタンパク質をペプチドやアミノ酸へと分解して旨味となり、炭水化物を乳酸菌や酵母が利用できる糖へと分解し甘味となり、独特の風味となっていく<ref name="今井"/>。

今日では、酵素の実体や機能の詳細が判明したため、発酵食品であっても生物を使わずに酵素自体を作用させて製造することもあり、酵素を使って食品の性質を意図したように変化させることが可能になっている。

酵素反応は、一般に流通している[[加工食品]]の多くにおいて製造工程中に利用されているほか、[[でん粉]]を原料とした各種糖類の製造にも用いられている。また、果汁の清澄化や苦味除去、肉の軟化といった品質改良や、[[リゾチーム]]による日持ち向上などにも用いられている。最初に発見された酵素であるジアスターゼはアミラーゼの一種であり、消化剤として用いられる。

<div style="float:right; font-size:xx-small">
{|class="wikitable" border="1"
|+style="padding: 0.3em" |酵素の工業利用
|-
|目的||style="font-size:x-small"|[[たんぱく質]]を<br />分解||style="font-size:x-small"|[[でんぷん]]類を<br />分解||style="font-size:x-small"|[[セルロース]]、<br />[[木部|木質]]を分解||style="font-size:x-small"|成分を変換||rowspan="2" style="font-size:xx-small"|その他
|-
!酵素名!!プロテアーゼ類!!アミラーゼ類!!セルラーゼ類!!イソメラーゼ類
|-
|[[化粧品]]・[[日用品]]||[[アルカリプロテアーゼ]]<br/>[[セリンプロテアーゼ]]||[[デキストラナーゼ]]||&nbsp;||&nbsp;||&nbsp;
|-
|[[食品]]工業||[[グルタミナーゼ]]||[[α-アミラーゼ]]<br />[[β-アミラーゼ]]<br />[[アミロプルラナーゼ]]<br />[[グルコアミラーゼ]]<br />||[[ヘミセルラーゼ]]<br />[[アラバナーゼ]]||width="75px"|イソメラーゼ全般<br />[[グルコースイソメラーゼ]]（[[転化糖]]）||&nbsp;
|-
|[[醸造]]工業||[[プロテアーゼ]]全般||'''α-アミラーゼ'''<br />[[β-グルカナーゼ]]||[[セルラーゼ]]全般<br />'''ヘミセルラーゼ'''||&nbsp;||&nbsp;
|-
|[[飼料]]用||&nbsp;||'''α-アミラーゼ'''||'''セルラーゼ'''全般<br />'''ヘミセルラーゼ'''<br />[[ペクチナーゼ]]<br />[[フィターゼ]]||&nbsp;||&nbsp;
|-
|[[洗剤]]用<br />[[繊維]]加工用||'''アルカリプロテアーゼ'''||'''アミロプルラナーゼ'''||'''セルラーゼ全般'''<br />[[プロトペクチナーゼ]]<br />[[ペクチナーゼ]]||&nbsp;||width="75px"|[[リパーゼ]]<br />（[[油]]分分解）<br />[[ペルオキシダーゼ]]<br />（[[漂白]]）
|-
|[[紙]]・[[パルプ]]関連||&nbsp;||&nbsp;||[[キシラナーゼ]]||&nbsp;||'''リパーゼ'''<br />（[[エステル]]交換）
|}
</div>以下に挙げるような分野で酵素が使われている。

*糖類の製造
**[[アミラーゼ|α-アミラーゼ]] - 水あめの製造
**[[アミラーゼ|β-アミラーゼ]] - [[麦芽糖]]の製造
**[[グルコースイソメラーゼ]] - [[異性化糖]]（[[果糖]]）の製造
**[[アミラーゼ|グルコアミラーゼ]] - [[ブドウ糖]]の製造
**トレハロース生成酵素とトレハロース遊離酵素 - [[トレハロース]]の製造
*食肉・乳製品加工
**[[パパイン]] - 食肉の軟化
**[[レンネット]] - [[チーズ]]の製造
*食品の改質
**[[グルタミナーゼ]] - [[グルタミン酸ナトリウム|L-グルタミン酸]]への変換による味質向上
**[[ペクチナーゼ]] - 果汁・果実酒の清澄化
**[[ヘミセルラーゼ]] - [[パン]]の改質<br />（澱粉とグルテンの相互作用によるパンの老化を低減する）
**卵白[[リゾチーム]] - 保存性の向上
これらの酵素は生物由来の天然物とされるため、食品関連法規で求められる[[原材料表示]]では省略されていることが多い。また、発酵食品を除く加工食品では、酵素は[[加工助剤]]として利用するため、製造工程中に失活または除去されて、完成した食品中には存在しない。したがって、これらの酵素は[[食品添加物]]とは異なる扱いになっている。

=== 健康効果を標榜する製品 ===
[[キモトリプシン]]とトリプシン（牛）、パンクレアチンは牛や豚の膵臓から、パンクレリパーゼ（豚）は医薬品として、[[ブロメライン]]（パイナップル）や[[パパイン]]（パパイヤ）はタンパク質消化を助ける健康食品としてよく用いられる<ref name="pmid19152478">{{cite journal |author=Roxas M |title=The role of enzyme supplementation in digestive disorders |journal=Altern Med Rev |volume=13 |issue=4 |pages=307–14 |date=2008-12 |pmid=19152478 |doi= |url=https://altmedrev.com/wp-content/uploads/2019/02/v13-4-307.pdf  |format=pdf }}</ref>。酵素を含む[[消化酵素|消化酵素剤]]が、第2類医薬品や医薬部外品として販売されている。[[高峰譲吉]]が小麦の皮フスマから発酵培養させたデンプン分解酵素の[[タカヂアスターゼ]]も、配合される酵素のひとつである<ref>[https://www.pharm.or.jp/souyaku/takadiastase.shtml タカヂアスターゼ] 日本薬学会</ref>。消化酵素剤が病院で処方されることもあり、体内の消化酵素不足による消化器症状や血流、皮膚症状を起こしている状態を改善することが目的である<ref>{{Cite web|和書|date= |url=https://medical.nikkeibp.co.jp/inc/all/drugdic/article/556e7e5c83815011bdcf82c0.html |title=消化酵素製剤解説 処方薬辞典 |publisher=日経メディカル |accessdate=2018-07-26}}</ref>。また消化酵素剤は膵臓の病気による酵素不足のために医療として用いられ有効である<ref name="酵素剤投与1">{{Cite journal |和書|author=北川裕久、田島秀浩 、中川原寿俊ら |date=2013-04-25 |title=膵頭部癌術後の消化吸収障害に対する高力価・腸溶性膵消化酵素剤投与の有用性についての検討 |journal=膵臓 |volume=28 |issue=2 |pages=178-184 |naid=10031178027 |doi=10.2958/suizo.28.178 |url=https://doi.org/10.2958/suizo.28.178}}</ref><ref name="酵素剤投与2">{{Cite journal |和書|author=伊藤鉄英、安田幹彦、河辺顕ら |date=2007-12-05 |title=慢性膵炎の栄養療法 |journal=日本消化器病學會雜誌 |volume=104 |issue=12 |pages=1722-1727 |doi=10.11405/nisshoshi.104.1722 |url=https://doi.org/10.11405/nisshoshi.104.1722}}</ref>。

{{See also|消化酵素}}

日本では傷の壊死組織を除去するためのブロメラインの軟膏の医薬品がある。日本国外では同じ目的でパパインの軟膏が利用できる国もあり、健康な皮膚組織には影響を与えにくい<ref name="pmid23405827">{{cite journal |authors=Leite AP, de Oliveira BG, Soares MF, Barrocas DL |title=Use and effectiveness of papain in the wound healing process: a systematic review  |journal=Rev Gaucha Enferm |volume=33 |issue=3 |pages=198–207 |date=2012-9 |pmid=23405827 |doi=10.1590/s1983-14472012000300026 |url=https://doi.org/10.1590/s1983-14472012000300026 }}</ref>。パパインが含まれるパックや洗顔料も市販されている。

=== 日用品 ===
{{出典の明記|date=2021年12月|section=1}}
今日では、[[洗剤]]や[[化粧品]]などの[[日用品]]に高い付加価値をつけるために酵素が利用される場合が多い。

たとえば[[洗濯]]の場合、汗しみや食べ物しみは[[石鹸]]だけでは落としにくい。単純な油しみと違って固形物であるタンパク質を含んでおり、しみ成分が固形分と絡まって衣類の繊維に強く[[接着]]しているため、[[界面活性剤]]だけで[[洗濯]]しても汚れを落としきれない。そこで、タンパク質を分解する酵素である[[プロテアーゼ]]を含んだ酵素入り洗剤が広く利用されている。

ただし、通常のプロテアーゼは[[石鹸]]が溶けた[[アルカリ性]]領域では作用しないため、アルカリ性領域で良好に作用する（至適pHを持つ）アルカリプロテアーゼが利用されている。

アルカリプロテアーゼは、1947年にオッテセン（M. Ottesen）らが好アルカリ菌から発見した。今日ではアルカリプロテアーゼは酵素入り洗剤用に大量生産されており、工業製品として生産されるプロテアーゼの60%以上を占めるようになっている<ref name="酵素の化学" />。
[[ファイル:Papain cartoon.png|thumb|パパイヤから得るパパイン（リボン図）]]
プロテアーゼ以外には、衣類の[[セルロース]]繊維を部分的に分解して汚れが拡散しやすいようにするために、[[セルラーゼ]]を添加している洗剤もある。

同じような例として、食器の洗剤に酵素である[[プロテアーゼ]]（タンパク質汚れ）や[[リパーゼ]]（油汚れ）を添加することで汚れ落ちを増強したり、[[アミラーゼ]]（澱粉質の糊）を添加することで流水だけで洗浄する自動食器洗浄機でも汚れが落ちるように工夫したりしている例が挙げられる。なお、洗剤用酵素の安全性はよく調べられており、環境中で容易かつ究極的に分解する<ref>{{cite web|url=https://www.heraproject.com/RiskAssessment.cfm?SUBID=22|title=Risk Assessments|website=HERA Human and Environmental Risk Assessment on ingredients of household cleaning products|publisher=HERA|access-date=Nov. 4, 2018}}</ref>。 

化粧品への酵素の応用例としては、脱毛剤に[[ケラチン]]を分解する酵素[[パパイン]]（[[プロテアーゼ]]の一種）を添加することで、皮膚から突出したむだ毛を分解切断する例などがある。

歯磨きへの酵素の応用例として、[[歯垢]]に含まれる[[デキストラン]]を分解する酵素[[デキストラナーゼ]]を添加している製品がある。

=== 医療 ===
{{医学の情報源|section=1|date=2021年12月}}
20世紀に入って増大した酵素に対する知見は、医療や治療薬に劇的な改革をもたらした。[[ヒト]]の体内で生じている[[代謝]]には酵素が関与しているため、酵素の存在量を測定する[[臨床検査]]によって疾病を診断することが可能になっている（[[#サブユニットとアイソザイム|サブユニットとアイソザイム]]節の乳酸デヒドロゲナーゼの例を参照）。

また酵素による調節〈[[ホメオスタシス]]〉の失調が病気の原因である場合は、酵素活性を抑制する[[医薬品|治療薬]]によって症状を治療することができる（例：[[高血圧]]における[[アンジオテンシン]]変換酵素阻害薬、[[糖尿病]]における[[インクレチン]]分解酵素を阻害するDPP4阻害薬など）。

逆に、酵素が欠損する[[遺伝子疾患|先天性の代謝異常疾患]]が知られているが、発病前に酵素の量を検査して、発症を抑える治療を行うことができる〈記事 [[遺伝子疾患]]に詳しい〉（例：[[ゴーシェ病]]）。

=== 工業利用の技術（固定化酵素） ===
[[ファイル:Two chemostats.png|thumb|バイオリアクター装置（小型）]]
製品には含まれなくても、食品工業から香料・医薬品原料などファインケミカルの分野まで多方面の[[食品]]原料や[[化成品]]の製造に酵素が利用されている。

たとえば、生体から抽出された酵素を工業化学で利用する際の技術として、酵素の'''固定化'''が一般化している。固定化とは、工業用酵素を土台となる物質（[[担体]]）に固定して用いる方法である。経済的に生産するためには、逆反応が起こらないように反応系から生成物を効率よく除去する必要がある。しかし、このとき同時に酵素も除去してしまうと、本来は再生・再利用可能な触媒である酵素も使い捨てになってしまう。固定化は、この問題を解決する方法である。

今日では、固定化酵素は、[[バイオリアクター]]技術として食品工業から香料・医薬品原料などファインケミカルの分野まで多方面の[[化成品]]の製造に利用されている。バイオリアクターは、ポンプで基質（原料）を注入すると同時に生成物を流出させる生産装置であり、酵素を担体とともに柱状の反応装置内に固定することによって、酵素のリサイクルの問題や連続生産による経済性の向上などの問題点を解決している。バイオリアクター用の酵素あるいは酵素を含む微生物の固定化には、[[紅藻]]類から単離される[[多糖]]類の[[カラギーナン|κ-カラギーナン]]（食品・化粧品の[[ゲル]]化剤にも利用される）が汎用される。

世界で初めて固定化酵素を使った工業化に成功したのは千畑一郎、土佐哲也らであり、[[1967年]]に DEAE-Sepadex担体に固定化したアミノアシラーゼ（E.C. 3.5.1.14）を使って、[[ラセミ体]]である''N''-アシル-<small>DL</small>-[[アミノ酸]]の混合物から目的の<small>L</small>-アミノ酸だけを不斉加水分解して光学活性なアミノ酸を得る方法を開発した<ref name="酵素の化学">一島英治『酵素の化学』朝倉書店、1995年。ISBN 4-254-14555-1</ref>。

=== バイオセンサー ===
{{main|バイオセンサー}}
酵素の基質特異性と反応性を利用して化学物質を検出するセンサーが実用化されている。これらは生体由来の機能を利用することから[[バイオセンサー]]と呼ばれ、1960年代に研究が始まり1976年にアメリカでグルコースセンサーが市販されて以来、医療診断や環境測定などの場面で用いられてきた<ref>高機能バイオセンサー事業部会編『高機能バイオセンサー』化学工業日報社、2003年。ISBN 4-87326-429-4</ref>。酵素を用いるバイオセンサーは特に酵素センサーと呼ばれる。

[[電気化学]]と酵素の化学が組み合わせられたグルコースセンサーでは、電極の上にグルコースオキシダーゼが固定化されている。検体中にグルコースが存在してグルコースオキシダーゼが作用すると酸化還元反応によって電極に電流が流れ、グルコースを定量することができる。糖尿病患者が自身の[[血糖値]]を調べるために用いる市販の血糖値測定器では、このグルコースセンサーが利用されている。

このほか、[[蛍光]]発光、[[水晶振動子]]、[[表面プラズモン共鳴]]などの原理と酵素とを組み合わせたバイオセンサーが研究されている。<!--ここまでの記述の出典は上記の「高機能バイオセンサー」です-->

== 生命の起源と酵素 ==
{{See also|生命の起源}}
現存するすべての生物種において、酵素を含むすべてのタンパク質の設計図は[[デオキシリボ核酸|DNA]]上の遺伝情報である[[ゲノム]]に基づいている。一方、DNA自身の[[DNA複製|複製]]や[[DNA合成|合成]]にも酵素を必要としている。つまり、酵素の存在はDNAの存在が前提であり、一方でDNAの存在は酵素の存在が前提であるから、ゲノムの起源においてDNAの確立が先か酵素の確立が先かという[[パラドックス]]が存在していた。最近の研究では、このパラドックスについて、いまだ確証はないものの以下のように説明している。
[[ファイル:Ribozyme.jpg|thumb|right|リボザイムの作用機序。リボザイムは配列を認識してmRNAを特定部位で切断する。]]
[[1986年]]に[[アメリカ合衆国|アメリカ]]の[[トーマス・チェック]]らによって発見された'''[[リボザイム]]'''は、触媒作用を持つ[[リボ核酸|RNA]]であり、次の3種類の反応を触媒することが知られている<ref name="ゲノム">T.A. Brown著、村松正實監訳『ゲノム 新しい生命情報システムへのアプローチ』メディカル・サイエンス・インターナショナル、2000年。ISBN 4-89592-237-5</ref>。
#自分自身に作用してRNAを切断する。（グループ I, II, III [[イントロン]]の[[自己スプライシング]]）
#他の RNA に作用してRNAを切断する。（[[リボヌクレアーゼP]]）
#[[ペプチド結合]]の形成。（[[23SリボソームRNA|リボゾーム23S rRNA]]）
特性1.および2.からは、RNAは自己複製していた段階の存在があるとも考えられる。また、特性3.からは、RNAが酵素の役割も担う場合があることがわかる。このことから、仮説ではあるが、現在のゲノムの発現機構（'''[[セントラルドグマ]]'''と言い表される）が確立する前段階において、遺伝子と酵素との役割を同じRNAが担っている'''[[RNAワールド]]'''という段階が存在したと考えられている。

なお、特性3.の例として挙げた23S rRNAは、大腸菌のタンパク質を合成する[[リボゾーム]]内に存在する。大腸菌のリボゾームにおいては、[[アミノアシルtRNA]]から合成されるペプチドにアミノ酸を転位・結合させる酵素の活性中心の主役が、タンパク質ではなく23S rRNAとなっている<ref>{{cite journal
|author = Nitta I, Ueda T, Watanabe K
|year = 1998
|title = Possivble involvement of Escherichia coli 23S ribosomal RNA in peptide bond formation
|journal = RNA
|volume = 4
|pages = 257-67
}}</ref>。さらに、この場合の酵素作用（ペプチジルトランスフェラーゼ活性）は、23S rRNAのドメインVに依存することも判明している<ref>{{cite journal|author=Nitta I, Kamada Y, Noda H, Ueda T, Watanabe K|year=1998|title=Reconstitution of peptide bond formation with Escherichia coli 23S ribosomal RNA domains|journal=Science|volume=281|pages=666-9}} {{PMID|9685252}}.</ref>。

また、リボザイムが自己切断する際には[[鉛]]イオンが関与する例が判明している。このことから、RNAもタンパク質酵素の補因子と共通の仕組みを持っているという可能性が示唆されている<ref>{{cite journal|author=Scott WG, Klug A|year=1996|title=Ribozymes: structure and mechanism in RNA catalysis|journal=Trends Biochem Sci|volume=21|pages=351-5}}<!-- {{PMID|8744356}}でしょうか？ - Kzhr --></ref>。

'''RNAワールド'''説によると、ゲノムを保持する役割はDNAへ、酵素機能はタンパク質へと淘汰が進んで、RNAワールドが今日の'''セントラルドグマ'''へと進化したと考えられている。その段階では、次のようなRNAの特性が進化の要因として寄与したと推定されている<ref>{{cite journal
|author = Szathmary E, Smith JM
|year = 1993
|title = The evolution of chromosomes. II. Molecular mechanisms
|journal = J Theoret Biol
|volume = 164
|pages = 447-54
}}</ref>。

遺伝子の保管庫がDNAではなくRNAであったと仮定した場合、RNAには不利な特性がある。それは、リボース2'位の水酸基が存在するため、エステル交換によって環状ヌクレオシド（[[環状AMP]]など）を形成して[[ヌクレオチド]]が切断されやすいという性質である。これに対してDNAは、リボース2'位の水酸基を欠くため環状リン酸エステルを形成せず、RNAの場合より安定なヌクレオチドを形成する。

また、立体構造の多様性について考察すると、RNAの立体構造はタンパク質に比べて高次構造が単純になることが判明している。したがって、RNAから構成される酵素に比べ、タンパク質から構成される酵素の方が立体構造の多様性が大きく、基質特異性の面や遷移状態モデルを形成する上でより性能のよい酵素になると考えられる<ref>{{cite journal
|author = Csermely P
|year = 1997
|title = Proteins, RNAs and chaperones in enzyme evolution: a folding perspective
|journal = Trends Biochem Sci
|volume = 22
|pages = 147-9
}}</ref>。

== 人工酵素 ==
{{出典の明記|date=2021年12月|section=1}}
分子構造が分子認識と遷移状態の形成に関与していることが判明して以来、酵素の構造を変化させることで人工的な酵素（[[人工酵素]]）を作り出す試みがなされている。そのアプローチ方法としては
#酵素タンパク質の設計を変える方法
#超分子化合物を設計する方法
が挙げられる。

前者は[[1980年代]]ごろから試みられており、アミノ酸配列を変異させて酵素の特性がどのように変化するのか、試行錯誤的に研究がなされた。異種の生物間で[[ゲノム]]を比較できるようになり、異なる生物に由来する同一酵素について共通性の高い部分とそうでない部分とが明確になったため、それを踏まえて配列を変化させるのである（いわゆる[[バイオテクノロジー]]技術の一環）。[[1990年代]]以降には[[コンピュータ]]の大幅な速度向上とデータの大容量化が進行し、実際のタンパク質を測定することなく、コンピュータシミュレーションによって一次配列からタンパク質の[[立体構造]]を設計し、物性を予測することができつつある。また、[[2000年代]]に入ると[[ゲノム]]の完全解読がさまざまな生物種で完了し、遺伝子情報から分子生物学上の問題を解決しようとする試み（[[バイオインフォマティクス]]技術）がなされている。そして現在、バイオインフォマティクス情報からタンパク質機能を解明する[[プロテオミックス]]技術へと応用が展開されつつある。2008年には、計算科学的な手法によって設計された、実際に[[ケンプ脱離]]の触媒として機能する酵素が報告されている<ref>Giovanna Ghirlanda, "Old enzymes, new tricks", ''Nature'' '''453''', 164-166 (2008). {{DOI|10.1038/453164a}}</ref>。

後者の超分子化合物を設計する方法については、1980年代ごろから、分子認識を行う超分子化合物（すなわち基質特異性をモデル化した化合物）の研究が開始された。当初は基質構造の細部までは認識できなかったため、分子の嵩高さを識別することから始められた。ただし早い時期から、ほかの分子と静電相互作用で結合する[[包摂化合物]]（[[シクロデキストリン]]や[[クラウンエーテル]]など）は知られていた。そこで最初の人工酵素として、リング状の構造を持つシクロデキストリンに活性中心を模倣した側鎖構造を修飾することによって、中心空洞にはまり込む化合物に対してだけ反応する化学物質が設計された。今日では分子を認識すると蛍光を発するような超分子化合物も設計されている。

また、活性中心で生じている遷移状態を作り出す方法論は[[反応場理論]]として体系付けられている。反応場理論の1つの応用が、[[2001年]]に[[ノーベル化学賞]]を受賞した[[野依良治]]や[[バリー・シャープレス]]らの[[不斉触媒]]として成果を挙げている。

== 代表的な酵素の一覧 ==
{{For2|分類|EC番号|酵素記事の総覧|:Category:酵素}}

代表的な酵素の一覧を示す。

#消化・同化作用・異化作用・エネルギー代謝に関与する酵素
#*[[プロテアーゼ]]（タンパク質分解酵素）
#**[[ペプシン]]、[[トリプシン]]  – タンパク質消化酵素
#**[[パパイン]]、[[ブロメライン]] – 食物由来の消化酵素
#**[[トロンビン]] – 血液凝固系の酵素
#*[[脂質分解酵素]]
#**[[リパーゼ]] – 中性脂肪の消化
#***[[リポ蛋白質リパーゼ]] – 体内脂質輸送
#*酸化酵素（オキシゲナーゼ）
#**モノオキシゲナーゼ
#***[[シトクロムP450]] – 薬物分解酵素
#**ペルオキシダーゼ
#***[[カタラーゼ]] – 過酸化水素〈活性酸素の生成物のひとつ〉の分解
#*エネルギー代謝に関する酵素
#**[[ATP合成酵素]] – [[呼吸鎖複合体]]における[[アデノシン三リン酸|ATP]]産生
#**[[リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ]]〈RubisCO〉– 炭酸固定〈[[光合成]]〉
#遺伝に関与する酵素
#*[[DNAポリメラーゼ]] – DNAの複製・修復
#*[[RNAポリメラーゼ]] – m-RNAへの転写、遺伝子の発現
#*[[ヌクレアーゼ]]– DNA・m-RNAの編集、核酸代謝
#**[[制限酵素]] – [[遺伝子工学]]。
#*[[アミノアシルtRNAシンセテース]] – t-RNAの合成
#細胞内のシグナル伝達・分子修飾に関与する酵素
#*[[リン酸化酵素]]（[[キナーゼ]]）– シグナル化
#*[[脱リン酸化酵素]]（[[フォスファターゼ]]）– 脱シグナル化
#*[[グリコシルトランスフェラーゼ]] – 糖鎖の修飾
#*[[DNAメチラーゼ]] – 遺伝子発現の制御

== 酵素に関する年表 ==
{{出典の明記|date=2021年12月|section=1}}
{{see_also|生化学の歴史#酵素}}
*19世紀
**[[1833年]] [[フランス]]の[[アンセルム・ペイアン|アンセルム・パヤン]]と[[ジャン・フランソワ・ペルソ]]は、[[麦芽]]の抽出液から[[デンプン]]を分解して[[単糖]]（[[グルコース]]）にする物質を分離した。彼らはこの物質を「[[ジアスターゼ]]」（現在、フランス語で「酵素」を意味する）と名づけた。
**[[1836年]] [[ドイツ]]の[[テオドール・シュワン]]は[[胃液]]が動物の肉を溶かす作用があることを発見し、胃液から原因物質を分離した。この物質は「[[ペプシン]]」と名づけられた。これは[[植物]]だけでなく[[動物]]にも同様の活性が存在することを証明したものである。
**[[1857年]] フランスの[[ルイ・パスツール]]が[[アルコール発酵]]過程が[[微生物]]（当時は[[酵母]]の研究）活動に基づくものであると発表した。ただし、これは酵素という無生物が起こすものとはパスツールは証明しなかった。しかし、ドイツの[[ユストゥス・フォン・リービッヒ]]は微生物ではなく、細胞外の無生物因子（当時は「発酵素（fermente）」という用語を用いた）が発酵に関与しているとして、この説を否定した。
**[[1873年]] [[スウェーデン]]の[[イェンス・ベルセリウス]]が「[[化学反応]]は[[触媒]]作用によって進行する」という概念を提唱した（この概念は酵素の概念が認められたためである）。
**[[1878年]] ドイツの[[ウィルヘルム・キューネ]]が酵母（ギリシャ語で "zyme"）の内部（ギリシャ語で"en"）で発酵が起きることを受けて「'''酵素'''（'''en-zyme'''）」という概念を提唱。
**[[1894年]] ドイツの[[エミール・フィッシャー]]が酵素の基質特異性を説明するために、酵素と基質の「鍵と鍵穴説」を発表した。
**[[1894年]] 日本の[[高峰譲吉]]がタカジアスターゼを発見した。
**[[1897年]] ドイツの[[エドゥアルト・ブフナー]]が、酵母抽出液からアルコール発酵が起きることを証明した。
*20世紀
**[[1902年]] [[イギリス]]の[[フェルディナント・ブラウン]]とフランスの[[アンリ・ルシャトリエ]]は、[[スクラーゼ]]の活性は酵素濃度に規定されることを観察し、反応の最中に基質と酵素は酵素基質複合体を作るという考えに至った（[[反応速度論]]の始まり）。
**[[1907年]] [[エドゥアルト・ブフナー]]が前述の功績を受けて[[ノーベル化学賞]]を受賞。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]
**[[1913年]] [[レオノール・ミカエリス|ミカエリス]]、[[モード・メンテン|メンテン]]らがブラウンとルシャトリエの結果を受けて「[[ミカエリス・メンテン式]]」を発表。
**[[1925年]] [[G・E・ブリッグス]]と[[J・B・S・ホールデン]]がミカエリス・メンテン式を発展させた「[[ブリッグス・ホールデンの速度論]]」を発表。
**[[1926年]] [[アメリカ合衆国|アメリカ]]の[[ジェームズ・サムナー]]が[[ナタ豆]]から「[[ウレアーゼ]]」と呼ばれる酵素を結晶化して、酵素の本体が[[タンパク質]]であることを突き止めた（ただしこの実験は当時評価されなかった）。
**[[1930年]] アメリカの[[ジョン・ノースロップ]]が[[ペプシン]]、[[トリプシン]]、[[キモトリプシン]]をタンパク質の結晶として抽出した。
**[[1931年]] [[ドイツ]]の[[オットー・ワールブルク]]が、呼吸酵素の特性および作用機構の発見によって[[ノーベル生理学・医学賞]]を受賞。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]
**[[1945年]] アメリカの[[ジョージ・ウェルズ・ビードル]]と[[エドワード・ローリー・タータム]]は1つの遺伝子が1つの酵素に対応することを発表した（[[一遺伝子一酵素説]]）。
**[[1946年]] サムナーとノースロップは酵素の本体がタンパク質であることを証明し、[[ノーベル化学賞]]を受賞した。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]
**[[1955年]] サンガーらはインスリンの一次構造を決定した。
**[[1955年]] [[スウェーデン]]の[[ヒューゴ・テオレル]]が、[[酸化酵素]]の研究によって[[ノーベル生理学・医学賞]]を受賞。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]  
**[[1960年]] アメリカの[[ウィリアム・スタイン]]と[[スタンフォード・ムーア]]によって、[[リボヌクレアーゼ]]の[[アミノ酸]]配列が決定された。
**[[1962年]] [[ジョン・ケンドリュー]]と[[マックス・ペルーツ]]が、球状タンパク質の構造研究によってノーベル化学賞を受賞。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]
**[[1965年]] イギリスの[[デビッド・フィリップス]]は[[リゾチーム]]と基質の複合体の[[立体構造]]を明らかにした（酵素として立体構造が決定されたのはこれが初めて）。
**[[1965年]] [[フランス]]の[[フランソワ・ジャコブ]]、[[アンドレ・ルウォフ]]、[[ジャック・モノー]]が、酵素およびウイルスの合成の遺伝的調節に関する研究によって[[ノーベル生理学・医学賞]]を受賞。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]
**[[1965年]] [[高崎義幸]]らが、グルコースイソメラーゼを用いて[[異性化糖]]の製造法を発明。
**[[1968年]] H.O.Smith, K.W.ウィルコックスらがDNAの[[制限酵素]]を発見した。
**[[1968年]]アメリカのジョー・マッコード、アーウィン・フリドビッチがフリーラジカルを排除する酵素、スーパーオキシドジスムターゼ（SOD）を発見。
**[[1969年]] アメリカの[[ロバート・メリフィールド]]が、[[ペプチド固相合成法]]を用いて、化学的にリポヌクレアーゼを合成した。
**[[1972年]] スタインとムーアは酵素の[[一次構造]]決定によって[[ノーベル化学賞]]を受賞。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]
**[[1975年]] [[オーストラリア]]の[[ジョン・コーンフォース]]が、酵素による触媒反応の立体化学的研究によって[[ノーベル化学賞]]を受賞。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]
**[[1978年]]、[[アメリカ合衆国|アメリカ]]の[[ダニエル・ネーサンズ]]、[[ハミルトン・スミス]]、[[スイス]]の[[ヴェルナー・アーバー]]が制限酵素の発見と分子遺伝学への応用によって[[ノーベル生理学・医学賞]]を受賞。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]
**[[1986年]] アメリカの[[トーマス・チェック]]らによって触媒作用を有する[[リボ核酸|RNA]]である「[[リボザイム]]」が発見された。これによって、触媒作用はタンパク質に依らないという概念ができた。さらに生命の起源はRNAから始まったとする「[[RNAワールド仮説]]」の元になっている。
**[[1986年]] アメリカのトラモンタノらは抗体酵素（abzyme）を発見した。
**[[1989年]] チェックらはリボザイムの発見によって[[ノーベル化学賞]]を受賞した。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]
**[[1992年]] [[スイス]]の[[エドモンド・フィッシャー]]、[[アメリカ合衆国|アメリカ]]の[[エドヴィン・クレープス]]が生体制御機構としての可逆的タンパク質リン酸化の発見によって（[[タンパク質キナーゼ]]） [[ノーベル生理学・医学賞]]を受賞。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]
**[[1997年]] [[アメリカ合衆国|アメリカ]]の[[ポール・ボイヤー]]、[[イギリス]]の[[ジョン・E・ウォーカー]]が、[[アデノシン三リン酸]]（ATP）の合成の基礎となる酵素機構の解明によって（[[ATPシンターゼ]]）、[[デンマーク]]の[[イェンス・スコウ]]が[[イオン輸送酵素]]、Na{{sup|+}}、K{{sup|+}}-ATPアーゼの最初の発見によって[[ノーベル化学賞]]を受賞。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]
*21世紀
**[[2009年]] アメリカの[[エリザベス・H・ブラックバーン]]、[[キャロル・W・グライダー]]、[[ジャック・W・ショスタク]]が[[テロメア]]と[[テロメラーゼ]]酵素の仕組みの発見によって[[ノーベル生理学・医学賞]]を受賞。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]
**[[2018年]] アメリカの[[フランシス・アーノルド]]が{{仮リンク|指向性進化|en|Directed evolution}}により人工的に酵素を合成する手法を開発し、2018年に[[ノーベル化学賞]]を受賞した。[[ファイル:Nobel prize medal.svg|20px]]

== 脚注 ==
{{脚注ヘルプ}}
=== 注釈 ===
{{Notelist}}
=== 出典 ===
{{Reflist|3}}

== 関連項目 ==
{{commonscat|enzymes}}
{{Wiktionary|酵素}}
* [[EC番号 (酵素番号)|EC番号]]
* [[消化酵素]]
* [[酵素反応]]
* [[リガーゼ]]
* [[異性化糖]]
* [[酵素反応速度論]]
* [[ローフード]]（生食）

== 外部リンク ==
* {{Kotobank}}
*{{Cite journal |和書|author=谷川実|year=2018|title=酵素反応の基礎 —名前はよく聞くが，よくわからない「酵素」を知るために—|journal=化学と教育|volume=66|issue=12|pages=584-587|publisher=日本化学会|doi=10.20665/kakyoshi.66.12_584}}

{{酵素}}
{{解糖系の酵素}}
{{Featured article}}

{{Normdaten}}
{{DEFAULTSORT:こうそ}}
[[Category:酵素|*]]
[[Category:生化学]]
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