310ヘリックスのソースを表示

{{出典の明記| date = 2022年5月}}
{{DISPLAYTITLE:3<sub>10</sub>ヘリックス}}
'''3<sub>10</sub>ヘリックス'''とは、[[蛋白質|タンパク質]]の[[二次構造]]にまれに見られる構造の1つである。

== 構造 ==
[[ファイル:3_10_helix_neg49_neg26_sideview.png|thumb|right|250px|3<sub>10</sub>ヘリックス中の[[アラニン]]を横から見た原子模型。2つの水素結合は[[マゼンタ]]で色付けしてある。[[酸素]]-[[水素]]間の距離は1.83Åである。ポリペプチド鎖は上向き、すなわち[[N末端]]が下、[[C末端]]が上に位置している。アミノ酸の側鎖が下向き、つまりN末端の方を向いていることにも注意してほしい。]]
3<sub>10</sub>ヘリックスの[[アミノ酸]]は右巻きの[[螺旋|らせん]]を形成する。らせん中ではアミノ酸は120度ずつずれて配置し、アミノ酸3つで1巻きとなっている。また軸方向には1巻きごとに2.0Å長くなる。さらにアミノ酸の[[アミノ基]]が3つ前のアミノ酸の[[カルボキシル基]]と[[水素結合]]を形成している。これが[[αヘリックス]]だと4つ前、[[πヘリックス]]だと5つ前のアミノ酸と水素結合を作ることになる。

この結合を作るアミノ酸残基の[[二面角]] (φ, ψ) は、(-49°, -26°) に近い値を取るが、実はφとψの合計が-75°になるような値を取りうる。これと比べて、αヘリックスの二面角の合計はおよそ-105°、πヘリックスの二面角の合計はおよそ-125°となる。

トランス型の全ての[[ポリペプチド]]ヘリックスの、残基ごとの[[回転角]]Ωを与える一般的な公式は次のような式で表される。
{{Indent|<math>3 \cos \Omega =1-4 \cos^2 \frac{\varphi + \psi}{2}</math>}}

== 関連項目 ==
* [[αヘリックス]]
* [[πヘリックス]]
* [[二次構造]]

== 関連文献 ==
* {{Citation|和書|title=蛋白質の立体構造原理解明へのバイオインフォマテイクス研究 |url=https://www.lib.hokudai.ac.jp/dissertations/list/?FF=4&LANG=en&ACCN=2004090029 |publisher=北海道大学|access-date=2022-05-14 |author=プレブジャブ エンヘバヤル |year=2004}}

{{二次構造}}
{{DEFAULTSORT:さんしゆうへりくす}}
[[Category:立体化学]]
[[Category:タンパク質構造]]